Объективные трудности изучения биохимии


Скачать 196.72 Kb.
НазваниеОбъективные трудности изучения биохимии
Дата публикации27.03.2013
Размер196.72 Kb.
ТипДокументы
userdocs.ru > Химия > Документы

ВВЕДЕНИЕ В БИОХИМИЮ. СТРУКТУРА БЕЛКА.

ОБЪЕКТИВНЫЕ ТРУДНОСТИ ИЗУЧЕНИЯ БИОХИМИИ


1.Значение,на которых базируется изучение биохимии(орг. химия, неорг. химия,физколл. химия,биология).

2.Механизм регуляции и нарушения обмена веществ в живом организме.

3.Представления,принципы биохимической диеты и коррекции нарушений обмена веществ при заболеваниях.

4.Учебники.

Стратегическая задача биохимии-попытка выяснения вопроса как неживые молекулы образуют целостный живой организм(целостная мировозренческая проблема,философская),каким образом система,состоящая из неживых биомолекул,приобретает свойства живого.
^

ОСОБЕННОСТИ ЖИВОЙ МАТЕРИИ.


Концепции происхождения жизни, теория Опарина,книги Миллена(1953).

МЕТОДЫ.


Частные цели изучения биохимии(в каждом ВУЗе,факультете различные).

А.Теоретические.

1.Усвоить качественный и количественный состав живой материи и понять зависимость между структурой и функцией.

2.Усвоить особенности путей обмена веществ,их регуляцию,взаимосвязь обмена веществ и энергии.

3.Познать механизмы действия различных лекарственных веществ и их превращений в организме,уяснить основные принципы поиска новых лекарственных веществ,расшифровка механизма их действия.

Б.Практические.

1.Создание научной основы химиотерапии,обеспечить избирательное разрушение клеток-возбудителей, нейтрализация токсинов,замещение необходимых компонентов.

^ ПРЕДМЕТ ИЗУЧЕНИЯ БИОХИМИИ-живая материя,это проблема происхождения жизни,а также её сущности,т.е. качественного отличия живого от неживого,нннн,она насчитывает по-видимому столько же лет сколько существует мыслящий человек. Все многочисленные концепции по этому поводу можно разделить на основные направления:

1)^ КОНЦЕПЦИЯ ЦЕННОСТИ ЖИЗНИ.Самопроизвольное зарождение жизни из неживого вещества вследствие"активного начала","жизненной силы" в самом веществе или побуждение творящего жизнь интеллекта бога

2) занос жизни из других миров.

3)эволюционные концепции происхождения жизни:Ф.Энгельс "жизнь,будучи свойством материи,имеет материальную природу и происхождение жизни-результат длительного развития,будущего начало в сфере неживой неорганической природы и приводящего на известной своей ступени к возникновению жизни из этой неживой природы более сложной,более высокой ступени живой органической природы".

Из результатов современных исследований-возраст земли 4.6 миллиардов лет межзвездная пыль и газ(Fe,силикат натрия,Mg(Fe,Ni).

Первые живые организмы-3.5 миллиардов лет Опарин (20-е годы)-физические и химические процессы

^ АБИОГЕННОЕ ОБРАЗОВАНИЕ.

Особенности живой материи.

1.Сложный и высокий уровень организации.

2.Каждая составная часть живого организма имеет специальное назначение и выполняет строго определённую функцию (лизосома, митохондрии, нуклеиновые кислоты, углеводы).

3.Способность извлекать из окружающей среды и преобразовывать энергию,которая расходуется на построение и поддержание специфической структуры(два способа извлечения:аутотрофы-энергия солнечных лучей;гетеротрофы-энергия химических связей).

4.Способность к точному самовоспроизведению. 5.C,H,O,N-99% в живой материи,

O,Si,Al,Na-в неживой материи.
^

1.СТРОЕНИЕ ЖИВОЙ ТКАНИ


(ИЕАРХИЯ КЛЕТОЧНОЙ СТРУКТУРЫ).

Все органические биомолекулы происходят из очень простых низкомолекулярных предшевственников,получаемые из окружающей среды.

(Миллер,50-60 годы) АБИОГЕННЫЙ СИНТЕЗ строительных белков. (смесь NH ,CH ,H ,H O, при 80 C) свет,ультрофиолетовое излучеили ние,УЗ, -излучение, , -излучение N ,H ,CO,CO , азотистые основания,альфааминокислоты,моносахариды,жирные кислоты.

Опарин-впервые предположил,что первые живые клетки возникли из CH ,NH ,H O стпит блоков,а те в свою очередь возникли 3.5 млрд лет назад. 4.6-возраст земли.

Набор органических соединений большой и выбраны 30 органических соединений-видно свойства каждой биомолекулы оптимальны для выполнения совокупности её функций.
^

ЛЕКЦИЯ №1

1.ВВЕДЕНИЕ В БИОХИМИЮ,

2.СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ.


Н.К.Василенко"высшая " М.1978 Збрарский "биохимия"1974 В.И.Добрынина,М."медицина"1976 В.И.Добрынина,Е.А.Свойникова"руководство к практическим за

нятиям по биохимии",М."Медицина"1967

^ БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ-это наука о химическом составе живой материи и химических процессах,происходящих в живом организме и лежащих в основе его жизнедеятельности.

^ МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ(УАЙТ,1,с.385). Как и всякая наука биохимия имеет специфические методы научного исследования.Общая же черта-исследуемое химическое соединение или набор соединений вводятся в системы,обладающие свойствами живого,и изучаются его превращения.В качестве систем применяют целостные организмы,переживающие органы-пенфузия выделенного органа,тканевые срезы(50 ммк омываются жидкостью),тканевые и клеточные культуры,тканевые кашицы,экстракты и гемогенаты,а также выделенные из клеточного содежимого специфические субклеточные структуры,получаемых с помощью ультрацентрофугирования,Для выяснения же судьбы добавленных к той или иной системе химических соединений биохимия использует разнообразные методы анализа,(особенность этих методов-не нарушение целостности изучаемого объекта)использующихся и в других науках(физическая и коллоидная химии,органической химии,биологии и т.д.).Среди них особое значение имеет метод меченных атомов(изотопный), хроматографические методы анализа ( особое место занимает метод молекулярных сит), полярография, В-структурный анализ, спектроскопия, спектрофотометрия, электрофоретический анализ и т.д.

^ ЖИВАЯ СИСТЕМА организм химическое соеди- переживающие органы выяснение судьбы нение тканевой срез химических соединений тканевые и клеточные группа химических культуры методы анализа соединений тканевые кашицы других наук экстракты и гомогенаты бесклеточная система
Лекарственные препараты-пример.

В зависимости от подхода к изучению живой материи биохимию делят на три крупных радела:

1.Статическая,

2.Динамическая,

3.Функциональная

1.-занимается исследованием химического состава организмов(при этом в понятие химического состава включается как качественный состав(и строение соединений),так и количественное их содержание в биологических объектах).

2.-занимается изучением превращений химических соединений и взаимосвязанных с ними превращений энергии в прцессе жизнедеятельности органических форм.

3.-выясняет связи между строением химических соединений и процессами их видоизменения,с одной стороны,и функций тканей или органов,включающих в свой состав упомянутые вещества-с другой.

Это деление условное:в живом организме состав и строение веществ неотделимы от их преобразований,равно как и тех функций органов и тканей,в которых эти вещества находятся.

В зависимости от объекта или направленности исследования современная биохимия распадается на несколько самостоятельных разделов:

^ ОБЩАЯ БИОХИМИЯ-рассматривает закономерности содержания и преобразования в процессе жизнедеятельности организмов химических соединений,общие для живой материи в целом.

^ БИОХИМИЯ ЖИВОТНЫХ- ( лекарственные соединения-гормоны,F,пептеды).Изучает состав животных организмов и превращение в них веществ и энергии.

БИОХИМИЯ РАСТЕНИЙ- ( лекарственные вещества растительного происхождения ) и ^ БИОХИМИЯ МИКРООРГАНИЗМОВ - выясняют те же вопросы,разные объекты исследований ( создание микробиологического синтеза-vit,антибиотики, ферменты, аминокислоты, нормальный белок, гормоны).

^ МЕДИЦИНСКАЯ БИОХИМИЯ-иследует состав и превращение веществ и энергии в организме человека в норме и патологии.

КЛИНИЧЕСКАЯ БИОХИМИЯ-носит чисто прикладное значение,использует данные медицинской и общей биохимий для лечения,диагностики,прогноза заболеваний.

^ ТЕХНИЧЕСКАЯ БИОХИМИЯ-выясняет состав важнейших пищевых продуктов и изучает процессы,происходящие при их производстве и хранении,а также разрабатывает способы применения биохимических препаратов в промышленности(пищевая промышленность,хлебопечение,соковарение,переработка мяса,молока),кожевная,текстильная промышленность.

^ БИОХИМИЧЕСКАЯ ГЕНЕТИКА - практикует вопрсы химических основ наследственности,выясняя пути передачи способности к специфическому биосинтезу.

Кроме этого выделяют ветеренарную, сравнительную, радиационную, молекулярную, космическую биохимии.

Из приведенного далеко не полного перечня основных отделов биохимии ясно её огромное как тео-.

Многие важнейшие особенности и свойства белков оределяются теми структурными элементами,из которых построены белки,то есть аминокислотами.Общим признаком,характерным для всех аминокислот,входящих в состав белков,является наличие свободной -COOH группы и свободной незамещенной -NH2 группы у альфауглеродного атома.
рисунок.

^ Существует несколько классификаций аминокислот:

1.По встречаемости в составе белка.

1) Обычные аминокислоты,входящие в состав белка. 19-а-аминокислот,1-про-а-аминокислота. В процессе биосинтеза белка,включаются только эти аминокислоты,т.е. они закодированы в геноме. (замещенная а-аминогруппа)

2) Редкие аминокислоты,входящие в состав белка. Это производные обычных аминокислот,возникает в результате модификации исходных аминокислот уже после того как эти аминокислоты-предшественники включаются в полипептидную цепь. опро,оксилизин и т.д.

3) Аминокислоты,не встрещающиеся в белках.

Помимо 20 и редких аминокислот,известно ещё свыше 150 аминокислот,которые встречаются в различных клетках и тканях либо в свободном,либо в связанном состоянии,но никогда не входят в состав белка.Большая часть этих аминокислот,является производными 20 аминокислот(например 3-метилгис рисунок )

алифатические углеводороды

ароматические(соед- ,напомни бензол)

Однако,известны также в,г,ъ-аминокислоты. Аминокислоты, благодаря наличию ассимитричного атома C, обладают оптической активностью. Некоторые имеют D-конфигурацию, в белках же аминокислоты принадлежат к L-ряду. Некоторые аминокислоты из этой 3-й группы играют роль важных предшественников или промежуточных продуктов обмена веществ. Так в-ала служит педшественником витамина В3(наитотеновая кислота),и ъ-аминомаслянная кислота является нервным медиатором.Интересно отметить,что ряд аминокислот этой группы растительного происхождения,например дьенколевая кислота. токсична для других форм жизни.

2.Распространена классификация аминокислот по их химическому строению.

1)Ациклические(моноамино,диаминомонокарбоновые,моноаминодикарбоновые).

2)Циклические.

3.По полярности радикалов(в-групп).

1)полярные(гидрофобные).

2)полярные,нонезаряженные(ТРС,СЕР, ГЛИ, ЦИС, ТИР, АСП, ГЛН ).

3)положительно заряженные(ЛИЗ,АРГ,ГИС). 4)отрицательно заряженные(АСП,ГЛУ).

4.В зависимости от того,синтезируется или нет аминокислоты в организме человека и животных,их делят на:

1)незаменимые-ВАЛ,ЛЕЙ,ИЛЕЙ,ТРЕ,ЛИЗ,ТРИ,МЕТ,ФЕН.

2)условнозаменимые-ЦИС(МЕТ),ТИР(ФЕН).

3)заменимые.

В 1888 году А.Я.Данилевский на основании того,что соединения имеющие не менее двух характерных групп -CO-NH-(например биурет NH2-CO-NH-CO-NH2) и белки в том числе,в щелочной среде прибавление слабого раствора CuSO4 дают характерное фиолетовое или краснофиолетовое окрашивание,обусловленное образованием комплексных соединений меди,предположил,что характерным типом связи аминокислот в белковой молекуле является пептидная связь. ковалентная,прочна На базе выдвинутых Данилевским идей Э.Фишер предожил полипептидную теорию строения белковой молекулы.

^ ДОКАЗАТЕЛЬСТВА ТЕОРИИ.

1.Малое количество в нативных белках свободной NH2 и COOH групп.

2.При гидролизе белка идет постепенное высвобождение аминных и карбоксильных групп в соотношении 1:1.

3.Все белки дают биуретовую реакцию.

4.В-структурный анализ белка.

5.Искусственный синтез полипептидов и простейших белков. Особенности строения полипептидной цепи.

^ СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ.

Из всех макромолекул,участвующих в создании этой уникальной биологической структуры,белки играют наиболее значительную роль."Повсюду,где мы встречаем жизнь,мы находим,что она связана с каким-либо белковым телом,и повсюду,где мы встречаем какое-либо белковое тело,которое не находится в процессе разложения,мы без исключения встречаем и явления жизни"(Ф.Энгельс).Белки-это высокомолекулярные вещества,состоящие из а-аминокислот,соединенных пептидной связью.Жизнь-есть способ существования биополимеров и прежде всего протеинов и нуклеиновых кислот.Почему именно белки являются материальным субстратом жизни?Потому,что они обладают рядом особенностей,которые несвойственны никаким другим органическим соединениям.К числу таких особенностей белков относятся:

1.Бесконечное разнообразие структуры и вместе с тем высокая видовая специфичность её(многообразие организмов-выживаемость).

2.Крайнее разнообразие химических и физических превращений;(отсюда многообразие функций возникает у различных белковых молекул).

3.Способность к внутримолекулярным взаимодействиям (пространственное расположение трехмерное).

4.Способность отвечать на внешнее воздействие закономерным изменением конфигурации молекулы и восстанавливать исходное состояние при прекращении воздействия(приспособляемость к внешней среде).

5.Склонность к взаимодействию с другими химическими соединениями с образованием надмолекулярных комплексов и структур(например нл-нет).

6.Наличие биокаталитических свойств.

ЛЕКЦИЯ 2.
^

УРОВНИ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ.


В настоящее время в достаточной мере разработан вопрос о первичной,вторичной,третичной и четверичной структурах белковой молекулы.Естественно,что все перечисленные уровни структуры сосуществуют в белковой молекуле, и их уникальное сочетание в каждом конкретном случае определяет общее строение белковой молекулы.

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА характеризует последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи(определяется генетическим кодом,заложенным в ДНК).
^

ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПИ.


а)атомы C и N в хребте полипептидной цепи располагаются примерно в одной плоскости, в то время как атомы Н и радикалы CHR-группировок направлены к этой плоскости под углом 109 .При этом в соседних аминокислотных остатках расположение атомов Н и R противоположно.

б)расстояние между С и N в полипептидной связи 1.32 А,т.е.меньше 1.47 А чем между N и а-С.Вместе с тем это расстояние больше(1.25 А)между атомами С и N,соединенных двойной связью.Таким образом такая связь более прочна чем двойная и более реакционноспособная чем простая-это увеличивает потенциальные возможности белка.

в)главная,монотонно построенная цепь,окружена разнообразными по химической природе боковыми цепями.

В настоящее время выяснена структура для нескольких десятков белков.рибонуклеаза,лизоцим,гемоглобин,Jg,миоглобин.синтезированы 1951-53 гг.Сенжер(нобелевская премия) инсулин - 51 аминокислота,вазопрессин(8),окситоцин(9), и т.д. рик-аза(128) Анализ чередования аминокислот,т.е. первичной структуры,привел к открытию ряда закономерностей:

1.Все изученные белки имеют нерегулярную последовательность аминокислотных остатков. АБСДАБСД и т.д.

2.Практически нет белков,в которых встречаются подряд более четырех одинаковых остатков аминокислот.

3.Белки,входящие в различные организмы,но выполняющие сходные функции,имеют небольшие различия в последовательности аминокислот(иногда больше 50% чередование совпадает).

4.В различных белках,а часто и в одном и том же белке встречаются идентичные пептидные группировки(3-4-5)-принцип структурного подобия.Например:инсулин(51) рик-аза(128)

Первичная структура определена генетически,но точность воспроизведения не абсолютна.В ряде случаев замена даже одного аминокислотного остатка в полипептидной цепи приводит к резкому изменению свойств белка ( это лежит в основе молекулярных болезней-изменение генетического кода в половых клетках ( мутагены:излучение радиации ( дос.1963 г), ультрафиолетовое, химические вещества ( кофе ) ) .Пример:Hb состоит из четырех полипептидных цепочек, (600 остатков аминокислот)чаще это 2-а или 2в-цепочки;замена в одной из в-цепочек в шестом положении ГЛУ на ВАЛ приводит к тому,что такие эритроциты в условиях низкого парционального давления кислорода принимают серповидную форму(в норме-плоский диск)-возникает серповидноклеточная анемия.

Но есть и взаимозаменяемые аминокислоты,сходные по структуре,а следовательно и физикохимическим свойствам ГЛИ-АЛА СЕР-АЛА,ЛЕЙ-ИЛЕЙ ГЛУ-АСП и т.д.

(Консервативная замена) При замене в полипептидной цепи таких аминокислот(точечная мутация например)функции белковой молекулы не изменяются или изменяются незначительно.Например,у человека обнаружено около 150 видов мутантных видов Hb (обнаружено случайно, при массовых обследованиях, электрофиретически ) .Аномальный Hb выражается у одного из десяти тысяч индивидуумов.

Снятие с рибосомы полипептидной цепочки-самопроизвольные процессы идут в сторону выравнивания факторов интенсивности во всех частях сфетами - второй признак термодинамики.

Как уже выяснено,одно из свойств полипептидной цепи-это то что она окружена разнообразными по химической природе боковыми цепями,которые функционально чрезвычайно многолики:это и жирные и ароматические(АЛА,ВАЛ,ФЕН,ЛЕЙ)углеводородные радикалы и гетероциклические радикалы(ГИС,ПРО,ТРИ).Многие несут свободные -NH2 и COOH группы ( ЛИЗ, ГЛУ, АСП ), гидроксильные, фенольные, тиольные и амидные функциональные группы ( СЕР, ТИР, ЦИС, АСН) Все радикалы могут взаимодействовать между собой и молекулами окружающего растворителя (в клетках-Н2О), при этом возникает пространственная структура ( трехмерная ), которую называют конформацией.(любая замкнутая система стремится к такому изменению состояния,когда бы её внутренняя энергия оказалась наименьшей-второй признак термодинамики).

Посколько любая боковая молекула обладает своей собственной,характеризующийся только для неё последовательностью аминокислотных остатков,то и конформация белка определяется его аминокислотной последовательностью.В физиологических условиях(оптимум температуры,pH белок обладает только одной конформацией-нативной.Она является наиболее стабильной,т.е. обладает наибольшей свободной энергией и стабильность нативной конформации настолько превышает стабильность остальных,что белок легко выделить и сохранить в нативном состоянии(возможность биохимических исследований,б-лекарства,навных).Конформация обусловлена взаимодействием близко расположенных атомов-вторичная структура.

Удивительно,что все белки в том числе обладающие большей биологической активностью и токсическим действием(например дифт.токсин,ботулизм,столбняк)содержат один набор аминокислот(20),которые сами по себе ничего не определяют.Активность предопределяется нативной конформацией,обусловленной первичной структурой.

А.Полинг(США) методом R-структурного анализа докакзал,что большинство белков по вторичной структуре - а-спирали - это правозакрученная спираль,(наиболее выгодная в энергетическом отношении структура)определенный шаг спирали-5.4 А,3,6 остатка аминокислот.Спираль эту удерживают водородные связи,образующиеся между Н,связанным с атомом N одной пептидной связи и атомом О карбоксильной группы четвертого остатка.Связи слабые 3-7 ккал/моль,но их чрезвычайно много.

И L и D аминокислоты образуют и право и левозакрученную спираль,но смесь L,D -не образует наиболее стабильную правозакрученную.

Водородная связь-обусловлена электростатическим напряжением,возникающим из-за неравномерного распределения электронов между атомами,участвующими в образовании ковалентной связи.Например в пептидной связи N-H электроны немного смещены к азоту.В результате на атоме водорода образуется небольшой некомпенсированный положительный заряд,который притягивается к отрицательному заряду кислорода на группе C=O(Мецлер,т.1 с.76)

Гидрофобное взаимодействие-в водной среде непарные группы стремятся к ассоциации,это явление и называется гидрофобным взаимодействием.

Вандервальсовы или обусловленные электростатическим взаимодействием электронов одного атома и положительным ядром другого атома.

2 при более а-спирали могут закручиваться одна вокруг другой,как тяжи в канат-а-спирализированные соперепины(кератин вились,клоны механическую роль)

Второй вид вторичной структуры - в-структура(в основном присуща фибрилярным белкам-связки,сухожилия,волосы)

а) несколько полипептидных цепей,вытянуты

б) а-связи межцепочные

в) бедный аминокислотный состав(АЛА,ГЛИ,ПРО,ОПРО) которые образованы вытянутыми(фибрилярные-исключение) полипептидными цепями,стабилизация происходит за счет образования Н-связей,в образовании которых участвуют атомы пептидных связей прилегающих друг к цепей и атомов радикалов.

Степень спирализации белков различна, например у Hb и миоглобина одна спирализация,т.е. количества аминокислот участвующих в спирализации-75%

альбумин куриного яйца-45%,

пепсин-28%,

химотрипсиноген-11%.

Это зависит опять же от состава аминокислот,входящих в пептидную цепь. Выделяют аминокислоты,которые участвуют в создании стабильной а-спирали ( АЛА , ЛЕЙ, ФЕН, ГИС, МЕТ, ВАЛ ), но есть аминокислоты, которые не участвуют в спирализации (СЕР, ИЛЕЙ, АСП, ГЛУ, ЛИЗ, АРГ ), а ПРО и ОПРО нарушают спирализацию.

В неспирализированных участках пептидные цепи наиболее гибкие,за счет этих изгибов возможно сближение и взаимодействие отдельных участков полипептидной цепи, атакуются F.

Конформация полипептидной цепочки,обусловлена взаимодействием удаленных атомных групп называется ^ ТРЕТИЧНОЙ СТРУКТУРОЙ.

ИЛЕЙ-стерические препятствия образования Н-связей ПРО- а)не образуется Н-связи(аминокислота) б)атом азота входит в состав жесткого кольца и нет гибкого вращения вокруг N-C-связи. Данная структура в основном образуется при взаимодействии с молекулами растворителя. Благодаря б-структурному анализу,в 1957/60 гг.Кендрью и Сомр(Англия)расшифровали третичную структуру миоглобина кашалота(153 аминокислоты) и затем Hb,были установлены особенности третичной структуры миоглобина,касающиеся,по-видимому,всех белков.

1.укладка полипептидной цепочки очень плотна(в миоглобине всего четыре молекулы воды)

2.все гидрофильные группировки расположены на поверхности молекулы и гидратированы(полярные радикалы аминокислот: АРГ, ЛИЗ, ГИС, АСП, ГЛУ, ГЛИ, СЕР, ЦИС, ТРЕ, АСН, ГЛН Оси фактор устойчивый белок в растворе второй фракции заряд).

3.почти все гидрофобные радикал-группы находятся в глубине молекулы и защищены от соприкосновения с водой(гетероциклические радикалы,с длинной углеродной цепочкой).

4.в местах сгибов полипептидной цепочки находится ПРО и ОПРО в меньшей степени,и другие аминокислоты не участвующие в спирализации.

5.у белков,выполняющих одинаковую функцию и выделенных из различных видов млекопитающих,конформация сходная.

ТРЕТИЧНУЮ СТРУКТУРУ стабилизируют многие связи:

а)основная-гидрофобное взаимодействие неполярных группировок(3-4 ккал/моль),в основном определяет другие связи:полярные

б)дисульфидная связь,ковалентная между двумя ЦИС в белках,где много ЦИС,на очень важных участках.

в)электростатическое взаимодействие NH3 и ООС диссоциированных карбоновых и аминогрупп. г)водородные связи,вандервальсовы силы. д)эфирные ...
Каждая полипептидная цепочка называется протомером, Термин ^ ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА характеризует способ обьединения отдельных протомеров с образованием единой функционирующей молекулы.

Белки состоящие более чем из одного протомера называются олигомерами,если же протомеров много-мультимерами(многие ферменты)

Основные типы связей-гидрофобные за счет немногих полярных группировок оставшихся на поверхности третичной структуры,S-S связи.СУБЪЕДИНИЦА-функциональное понятие,это фрагмент олигомера,сохраняющего активность одной молекулы.

Четверичная структура(АТФ-аза).АТФ--АДФ+Ф.

^ КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКА.

1.По составу. БЕЛКИ

ПРОСТЫЕ СЛОЖНЫЕ при гидролизе только амино аминокислоты нуклео кислоты(протамины,гистоны, ГЛИКО белки-F пищеварительные,миозин Ме мышечный и другие,албумины,про ЛИПО теноиды-В опорных тканей) ХРОМО Почти все протомеры,бедность состава аминокислотного,но это все составляет выполнительные функции.
^ 2.ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ КЛАССИФИКАЦИЯ.

1)Каталитические белки(обмен энергии,пищеварение,свертывание крови,получение новых продуктов и т.д.)

2)Регуляторные белки. а)гормоны-полипептидной природы б)белки-регуляторы активности генома(возникновение ни генного аппарата клетки-протеины,гистоны,негистонные белки)

КЛАССИФИКАЦИЯ.

1.по химическому составу ... третичная по форме

2.функциональная Основная черта отличительная живой материи от неживой-способность организации,молекулярная архитектура.Из всех макромолекул,участвующих в создании этой уникальной структуры биологии,белки играют наиболее значительную роль.Они не только больше одной второй сухого веса клеток,но характерны небольшим диапазоном вариаций размеров(ТЫС-МЛИ),формы,физических свойств(от водорастворимых до жирорастворимых,до нерастворимых.Они значительно отличаются по физиологическим функциям(переход количества в качество).Отсюда большая целесообразность классификации по ФУНКЦИИ.

1.Каталитические(избирательное связывание с другими молекулами класса-получение новых продуктов, энергии, обновление, распад, синтез в конечном итоге все физиологические процессы, протекающие в организме, невозможны без ферментов, обеспечивающие химические процессы при совместимой с жизнью температурой.Практически любые нарушения или затруднения синтеза ферментов(чаще в результате мутаций,при нарушении - ферменты-яды)развитие серьезных патологических нарушений(желудочно-кишечный тракт,гемофилия)синильная кислоты-дыхательные ферменты.

Свойства возбудимости и проводимости обеспечивают-яды и фармокологические препараты- в мышечной ткани парамы, обезболивающие.Наконец многие ферменты попадают в кровоток при повреждении тканей-возможности клинической диагностики.

2.Белки-регуляторы.

а)гормоны пептидной природы(управление синтезом и активностью ферментов,создавая сбалансированную систему,позволяющую организму реагировать на окружающую среду.Отсутствие,недостаток, гормона-тяжелая патология(сахарный диабет,акромегалия,карликовость,гигантизм)

б)б-регуляторы активности генома ( протамины, гистоны, негистоновые белки).

3.Структурные белки. образуют четвертичную структуру-гидрофобное мембранные белки- взаимодействие АЛА,ВАЛ,ЛЕЙ,ИЛЕЙ-преобладают сократительные белки мышц,волокнистые белки эластичекого и кожного каркаса ( гетеротропов-половина белков-мембранные ) организма. Пример соединительнотканный белок-коллаген-нарушение целостности по lvitC(повреждение стенки сосудов).

4.Фибриллярные белки-не менее одной трети всех белков(главный компонент наружного слоя кожи,волос,перьев и т.д.плюс главный материал опорных и формообразующих элементов-хрящи,сухожилия,кости,глубокие слои кожи а-кератины-основной тип фибрилярных белков защитных покровов позвоночных, (а-спираль) нерастворимые,плотные, б-кератины в частности фиброны(БЕЛОК ЖЕЛТКА И ПАУТИНЫ) (б-конформация) Коллаген и эластин-главные фибрилярные белки соединительной ткани.35%-ГЛИ 11%-АЛА 21%-ПРО и ОПРО(сухожилия,связки,роговица). Фибриллы коллагена состоят из повторяющихся полипептидных субъединиц(тропоколлаген). Три полипептидных цепи по сто аминокислотных остатков каждая цепь полипептидная спираль,три цепи укладка по типу каната,полярные связи плюс связь ковалентная за счет оксиЛИЗ в соседних цепях.

Эластин-связки,эластический слой соединительной ткани в стенках крупных артерий.

Основная субъединица фибрилярного эластина-ПРОПОЭЛАСТИН,800 аминокислотных остатков,много ГЛИ и АЛА,но много ЛИЗ и мало ПРО(в отличие от пропоколлагена),спираль особого вида(спиральные участки богатые ГЛИ,разделенные короткими участками соединенных ЛИЗ и АЛА).

Другие тип связывания. десмозии(только в эластине)
Другие типы фибрилярных белков: Миозин-две а-спирали,тяжелые цепи,навиные галовка с ферментативной активностью. Актин-в двух формах-глобулярные и фибрилярные,четыре легкие цепи(глобулярные).А также:микротрубочки из 13 белковых нитей(каждая из двух глобулярных белков,а и б-табулины).

4.Белки-переносчики(в крови-основное количество). Hb-О2,СО2(меньше Hb-анемия,гипоксия). липиды,гормоны,металлы,лекарственные вещества-нарушение синтеза любого из них развитие патологии,определение их в крови ценный диагностический признак.Есть переносчики белков и в клеточных мембранах-аминокислоты наир-переносчики. ( ингибируют? активируют, не влияют ).

5.Защитные.

а) специфические защиты белки( от вирусов, бактерий, токсинов,трансплантинов) АТ специфически связывается с началом,вызываем их появление и вырабатываем в ответ на раздражение этим началом( это приоритет случайной системы)

б)Неспецифические. Лизоцим,б-лизины,углерод,пронердии.
6.Белки-ингибиторы ферментов. Антипротивосвертывающаяся система-поддерживает в физиологических рамках противосвертывающиюся систему ( ингибиторы тромбина).Наиболее изучены ингибиторы протолетических ферментов. ( каллекцеин, плазмин, тромбин, углерод, факторы свертывания, пищевые ферменты,патология).

а2-макроглобулины и другие белки-ингибиторы сериновых протеаз.

а1-антитрипсин 7.Белки-рецепторы. а)взаимодействие с чужеродными веществами и между отдельными

компонентами имунной системы-интеграция,борьба с возбудителями,токсинами,мутантами-все это рецепция(и АГ,и медиаторов но:исамих клеток)

б) восприятие гормонального стимула (гормонзависимость и гормоннезависимость ткани)

в) пролиферативный потенциал(межклеточное взаимодействие) 8. Пищевые, записные белки (чистый альбумин, казеин). 9. сократительные, двигательные (актин, миозин, табулин).

Может возникнуть вопрос функционирующая структура белка(четвертичная-третичная)в процессе эволюции-оказались обеспеченными слабыми связями 3-8 ккал/моль.Наличие слабых связей обеспечивает широкую приспособляемость к изменяющимся условиям среды(одна из отличных свойств белка-математическая сумма жизни способность отвечать на внешние воздействия закономерным изменением конформации молекулы и восстанавливать исходное состояние при прекращении воздействия).

Под влиянием разнообразных химических и физических оттенков может разрушаться слабые связи,нарушается четвертичная и третичная структура,нативная конформация,белок теряет первоначальные свойства(физические,химические,биологические)-денатурация.

ВИДЫ:обратимая-после прекращения действия агента-связи восстанавливаются произвольно, следовательно структура и свойства тесно.Этим пользуются в быту и медицине (хранение при пониженной температуре взвеси лейкоцитов, эритроцитов, белков, сыворотки, исследование активности ферментов например можно отсрочить и т.д.).Эти явления возможно протекают и в живом организме-взаимное превращение активного фермента в неактивный фермент. необратимая-после прекращения агента структура не восстанавливается-(воздействие на микробы,стериализация химических инструментов,пастерилизация молока и т.д.).Существенное значение имеет денатурация пищевых белков(при понижении значения кислотности,плохое переваривание белков),при действии лекарственных препаратов,вяжущих,дубильных,дезинфицирующих

Похожие:

Объективные трудности изучения биохимии iconЛитература для студентов медицинских вузов (авторы) сборник тестов по биохимии
В сборнике представлены тесты по биохимии, составленные в полном соответствии с теоретическим материалом по курсу «Биохимии», рекомендованному...
Объективные трудности изучения биохимии iconMocne postanowienie popravi
Перед собой же мы ловко и убедительно оправдываемся, выдумывая трудности и препятствия, не зависящие от нас объективные обстоятельства,...
Объективные трудности изучения биохимии iconВ начале изучения данной темы предлагается рассмотреть основные понятия
Знание — объективная реальность, данная в сознании человека, который в своей деятельности отражает, идеально воспроизводит объективные...
Объективные трудности изучения биохимии iconОпределение биохимии, предмет изучения
Охимия (биологическая химия) – биологическая наука, изучающая химическую природу веществ, входящих в состав живых организмов, их...
Объективные трудности изучения биохимии icon1. Семейные терапевты имеют дело с семейными трудностями
Когда один из членов семьи (пациент) испытывает трудности, которые проявляются в определенных симптомах, то эти трудности так или...
Объективные трудности изучения биохимии iconВ XVIII в мануфактурное производство в России получило значительное...
России получило значительное распространени Объективные предпосылки для появления мануфактур были созданы предшествующим развитием...
Объективные трудности изучения биохимии iconВопросы к кмр №1 по биохимии
Протеиногенные аминокислоты, несущие в водных растворах суммарный положительный заряд
Объективные трудности изучения биохимии iconУчреждение образования «Гродненский государственный медицинский университет» Кафедра биохимии
Рекомендовано Центральным научно-методическим советом уо “Гргму” (протокол № от 10. 06. 20010 г.)
Объективные трудности изучения биохимии iconСтруктура, свойства и функции белков
Выяснение структуры белков является одной из главных проблем современной биохимии
Объективные трудности изучения биохимии iconВопросы к экзамену по биохимии (1 курс)
Свойства аминокислот, входящих в состав белков. Их классификация, стереохимия и кислотно-основные свойства
Вы можете разместить ссылку на наш сайт:
Школьные материалы


При копировании материала укажите ссылку © 2015
контакты
userdocs.ru
Главная страница