Занятие 1 Аминокислоты и белки


Скачать 44.77 Kb.
НазваниеЗанятие 1 Аминокислоты и белки
Дата публикации14.06.2013
Размер44.77 Kb.
ТипДокументы
userdocs.ru > Химия > Документы
Занятие 1

Аминокислоты и белки
Студент должен:

- знать: правила техники безопасности работы в лаборатории биологической химии; классификацию, строение, характерные особенности белков, применение цветных реакций и реакций осаждения белков в медицинской практике;

- уметь: осуществлять хроматографический анализ смеси аминокислот, проводить расчеты коэффициентов распределения, определять присутствие белков и аминокислот в растворах различными способами;

- владеть: техникой лабораторных работ в лаборатории биологической химии; методикой проведения тонкослойной хроматографии, приемами осаждения белков из раствора.
^ Вопросы для подготовки к занятию

  1. Предмет и задачи биологической и клинической химии. Понятие о биохимических реакциях.

  2. Аминокислоты - структурные мономеры белков. Общая характеристика, классификация (полярные, неполярные, полярные незаряженные), свойства.

  3. Специфичность первичной структуры белка. Особенности образования пептидной связи. Определяющая роль первичной структуры в формировании более высоких уровней организации белковой молекулы.

  4. Вторичная структура белка. Связи, стабилизирующие вторичную структуру, α-спираль. Факторы, нарушающие спирализацию. β-складчатая структура, особенности конформационного строения.

  5. Третичная структура белка. Связи, стабилизирующие третичную структуру (ковалентные, ионные, гидрофобные, водородные, Ван-дер-Ваальса).

  6. Четвертичная структура белка. Понятие о мономерах и олигомерах.

  7. Зависимость свойств белка от его конформации. Взаимосвязь структуры и функции. Понятие нативный белок. Понятие об аллостерических белках.

  8. Основные функции простых и сложных белков в организме: структурная, каталитическая, рецепторная, регуляторная, транспортная, защитная, сократительная и другие.

  9. Содержание белков в тканях и органах. Размеры белковой молекулы. Методы определения молекулярной массы белка (гель-фильтрация, ультрацентрифугирование, диск-электрофорез).

  10. Растворимость белка в воде. Зависимость растворимости от аминокислотного состава белков. Физико-химические свойства водных растворов белков. Понятие об изоэлектрической точке.

  11. Денатурация и ренатурация белков. Денатурирующие агенты (физические и химические). Использование явления денатурации в клинике. Реакции осаждения белка в водных растворах. Высаливание белков. Обратимость процесса. Использование высаливания в медицине.

  12. Простые белки. Принцип их классификации. Глобулярные белки. Функции альбуминов и глобулинов плазмы крови.

  13. Особенности строения и функция гистонов и протаминов. Фибриллярные белки (миозин, коллаген, эластин, кератин).


Занятие 2

Сложные белки
Студент должен:

- знать: классификацию белков, отдельных представителей сложных белков, типы связей между белковой составляющей и простетической группой в молекулах сложных белков различных классов;

- уметь: осуществлять анализ компонентов сложных белков, доказывать их химическую природу, определять изоэлектрическую точку белка;

- владеть: приемами практического определения химической природы сложных белков.
Вопросы для подготовки к занятию

  1. Сложные белки, их классификация. Металлопротеины и их функция в организме.

  2. Липопротеины, особенности строения, роль в построении клеточных мембран.

  3. Строение фосфопротеинов, роль в метаболизме. Биологическое значение в построения тканей плода.

  4. Гликопротеины, строение простетической группы, биологическая роль. Коллаген.

  5. Основные представители хромопротеинов. Гемопротеины: каталаза, пероксидаза, цитохромоксидаза, их функции в организме.

  6. Сложные белки. Гемоглобин А, структура и функция. Аллостерические формы гемоглобина. Гемоглобинопатии. Структура, функциональное сходство и различие молекул гемоглобина и миоглобина.

  7. Сложные белки. Нуклеопротеины, структура и функции.

Lesson 1

Amino acids and proteins
^ A student must:

- know: safety in the laboratory of biochemistry; classification, structure, characteristics of proteins, the use of color reactions and precipitation reactions of proteins in clinical practice;

- be able to: perform chromatographic analysis of a mixture of amino acids; make calculations of distribution coefficients; to determine the presence of proteins and amino acids in solution in various ways;

- be able to use: laboratory technique in the laboratory of biochemistry; technique of thin layer chromatography; methods of deposition of proteins in solution.
Questions

1. The object and purpose of biological and clinical chemistry. The concept of biochemical reactions.

2. Amino acids as protein monomers. General characteristics, classification (polar, nonpolar, polar uncharged), properties.

3. The specificity of the primary structure of proteins. The peculiarities of the peptide bond. Determining role of the primary structure in the formation of the higher levels of the protein molecule organization.

4. The secondary structure of proteins. α-helix. Bonds which stabilize the secondary structure. Factors that violate spiralization. β-pleated sheet, characteristics of the structure.

5. The tertiary structure of proteins. Bonds which stabilize the tertiary structure (covalent, ionic, hydrophobic, hydrogen, Van der Waals forces).

6. The quaternary structure of proteins. Monomers and oligomers.

7. Dependence of the protein properties on its conformation. The interralation of structure and function. The concept of a native protein. The concept of allosteric proteins.

8. The main functions of simple and complex proteins in the body: structural, catalytic, receptor, regulatory, transport, protective, contractile and others.

9. The protein content in tissues and organs. The size of the protein molecule. Methods for determining the molecular weight of the protein (gel filtration, ultracentrifugation, electrophoresis).

10. Protein solubility in water. Dependence of the solubility of the amino acid on the composition of proteins. Physico-chemical properties of aqueous solutions of proteins. The concept of the isoelectric point.

11. Denaturation and renaturation of proteins. Denaturing agents (physical and chemical). The phenomenon of denaturation in the clinic practice. Protein precipitation reactions in aqueous solutions. Salting out. Reversibility of the process. The use of salting out in medicine.

12. Simple proteins. The principle of classification. Globular proteins. Fibrillar proteins (myosin, collagen, elastin and keratin).

13. Structure and function of histones and protamines. Functions of serum albumins and globulins.

Lesson 2

Complex proteins
A student must:

- to know: classification of proteins, some representatives of complex proteins, the types of relationships between the protein component and the prosthetic group in the molecules of complex proteins of different classes;

- be able to: carry out analysis of the components of complex proteins, to prove their chemical nature, to determine the isoelectric point of the protein.
Questions

1. Complex proteins, their classification. Metalloproteins, their functions in the body.

2. Lipoproteins, structural features, role in the structure of cell membranes.

3. Phosphoprotein structure, their role in the metabolism. Biological importance in the construction of fetal tissues.

4. Glycoproteins, structure of the prosthetic group, the biological role. Collagen.

5. Key representatives of chromoproteins. Hemoproteins: catalase, peroxidase, cytochrome oxidase, and their functions in the body.

6. Complex proteins. Hemoglobin A, structure and function. Allosteric hemoglobin forms. Haemoglobinopathies. Structure, functional similarities and differences between the molecules of hemoglobin and myoglobin.

7. Complex proteins. Nucleoprotein structure and functions.

Похожие:

Занятие 1 Аминокислоты и белки iconСвойства аминокислот
Аминокислоты представляют собой структурные химические единицы или "строительные кирпичики", образующие белки
Занятие 1 Аминокислоты и белки iconСера ( s )-органоген (0,16%)
...
Занятие 1 Аминокислоты и белки iconВопросы к экзамену по модулю «Органическая химия -2» Аминокислоты
Аминокислоты. Классификация а протеиногенных аминокислот Стереохимия аминокислот, проекционные формулы Фишера для аминокислот. Физико-химические...
Занятие 1 Аминокислоты и белки iconBcaa аминокислоты с разветвленными транспортными цепочками. В состав...
Суточная норма потребления bcaa, составляет от 10 до 50 гр. Bcaa целесообразно принимать: до, во время и сразу после тренировки
Занятие 1 Аминокислоты и белки iconЛабораторное занятие №5 Контрольные вопросы и задания по сурс «Белки»
Биологически важные реакции -аминокислот: декарбоксилирование, дезаминирование, трансаминирование, гидроксилирование
Занятие 1 Аминокислоты и белки iconАминокислотные комплексы важнейший компонент питания профессиональных...
Особое значение для сохранения и восстановления мышечной ткани имеет комплекс аминокислот bcaa, содержащие только аминокислоты с...
Занятие 1 Аминокислоты и белки iconL-аргинин - это аминокислота натурального происхождения. Приставку...
...
Занятие 1 Аминокислоты и белки iconBcaa? Большинство спортсменов, разумеется, осознают необходимость...
Благодаря особенностям своей структуры и уникальным свойствам, эти три аминокислоты условно выделяют в отдельный класс. Аббревиатура...
Занятие 1 Аминокислоты и белки iconПлан практических занятий по клинической физиологии занятие 1
...
Занятие 1 Аминокислоты и белки iconКонтрольные вопросы
Занятие 34. Итоговое занятие по гигиене организаций здравоохранения, подрастающего поколения и военной гигиене
Вы можете разместить ссылку на наш сайт:
Школьные материалы


При копировании материала укажите ссылку © 2015
контакты
userdocs.ru
Главная страница