Лекция по биологической химии


НазваниеЛекция по биологической химии
страница2/15
Дата публикации16.03.2013
Размер1.65 Mb.
ТипЛекция
userdocs.ru > Химия > Лекция
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   15

^ Аминокислоты - главные составные части белков

Физико-химические и биологические свойства белков определяются их аминокислотным составом. Аминокислоты - это аминопроизводные класса карбоновых кислот. Аминокислоты входят не только в состав белков. Многие из них выполняют специальные функции. Поэтому в живых организмах различают аминокислоты протеиногенные (кодируются генетически) и непротеиногенные (не кодируются генетически). Протеиногенных аминокислот 20. 19 из них являются -аминокислотами. Это означает, что аминогруппа у них присоединена к -углеродному атому той карбоновой кислоты, производным которой они являются. Общая формула этих аминокислот выглядит следующим образом:




Только одна аминокислота - пролин не соответствует этой общей формуле. Ее относят к иминокислотам.

-углеродный атом аминокислот является ассимметричным (исключение составляет аминопроизводное уксусной килоты - глицин). Это означает, что у каждой аминокислоты имеются, как минимум, 2 оптически активных антипода. Природа выбрала для создания белков L-форму. Поэтому природные белки построены из L-- аминокислот.

Во всех случаях, когда в молекуле органического соединения атом углерода связан с 4 разными атомами или функциональными группами, этот атом ассиметричен, поскольку он может существовать в двух изомерных формах, называемых энантиомерами или оптическими (стерео-) изомерами. Соединения с ассимметричными атомами "С" встречаются в виде двух форм (хиральных соединений) - левой и правой, в зависимости от направления вращения плоскости поляризации плоскополяризованного света. Все стандартные аминокислоты кроме одной (глицин) содержат в -положении ассимметричный атом углерода, с которым связаны 4 замещающих группы. Поэтому они обладают оптической активностью, то есть способны вращать плоскость



поляризации света в том или ином направлении.

Однако в основе системы обозначения стереоизомеров лежит не вращение плоскости поляризации света, а абсолютная конфигурация молекулы стереоизомера. Для выяснения конфигурации оптически активных аминокислот их сравнивают с глицериновым альдегидом - простейшим трехуглеродным углеводом, который содержит ассимметричный атом углерода. Стереоизомеры всех хиральных соединений, независимо от направления вращения плоскости поляризации плоскополяризованного света, соответствующие по конфигурации L-глицериновому альдегиду, обозначаются буквой L, а соответствующие D-глицериновому альдегиду - буквой D. Таким образом, буквы L и D относятся к абсолютной конфигурации 4 замещающих групп при хиральном атоме "С", а не к направлению вращения плоскости поляризации.


Классификация аминокислот проводится по строению их радикала. Существуют разные подходы к классификации. Большая часть аминокислот - это алифатические соединения. 2 аминокислоты являются представителями ароматического ряда и 2 - гетероциклического.

Аминокислоты можно разделить, по их свойствам, на основные, нейтральные и кислые. Они отличаются числом амино- и карбоксильных групп в молекуле. Нейтральные - содержат по одной амино- и одной карбоксильной группе (моноаминомонокарбоновые). Кислые имеют 2 карбоксильные и одну аминогруппу (моноаминодикарбоновые), основные -2 аминогруппы и одну карбоксильную (диаминомонокарбоновые).

^ 1. Собственно алифатическими можно назвать 5 аминокислот. Глицин или гликокол (Гли),

при работе с компьютером - (G), - -аминоуксусная кислота. Является единственной оптически неактивной аминокислотой. Глицин используется не только для синтеза белков. Его атомы входят в состав нуклеотидов, гема, он входит в состав важного трипептида - глутатиона.

Аланин (Ала), при работе с компьютером - (А) - -аминопропионовая кислота. Аланин нередко используется в организме для синтеза глюкозы.

По структуре все аминокислоты, за исключением глицина, можно рассматривать как производные аланина, у которого один или несколько атомов водорода в составе радикала замещены различными функциональными группами.

Валин (Вал), при работе с компьютером (V) - аминоизовалериановая кислота. Лейцин (Лей, L) - аминоизокапроновая кислота. Изолейцин (Иле, I) - -амино--этил--метилпропионовая кислота. Эти три аминокислоты, обладая выраженными гидрофобными свойствами, играют важную роль в формировании пространственной структуры белковой молекулы.

2. Гидроксиаминокислоты. Серин (Сер, S) - -амино--гидроксипропионовая кислота и треонин (Тре, T) - -амино--гидроксимасляная кислота играют важную роль в процессах ковалентной модификации структуры белков. Их гидроксильная группа легко взаимодействует с фосфорной кислотой, что бывает необходимым для изменения функциональной активности белков.



^ 3. Серусодержащие аминокислоты. Цистеин (Цис, C) --амино--тиопропионовая кислота. Специальным свойством цистеина является способность к окислению (в присутствии кислорода) и взаимодействию с другой молекулой цистеина с образованием дисульфидной связи и нового соединения - цистина. Эта аминокислота благодаря активной -SH группе легко вступает в окислительно-восстановительные реакции, защищая клетку от действия окислителей, участвует в образовании дисульфидных мостиков, стабилизирующих структуру белков, входит в состав активного центра ферментов.



Метионин (Мет, M) --амино--тиометилмасляная кислота. Выполняет функцию донора подвижной метильной группы, необходимой для синтеза биологически активных соединений: холина, нуклеотидов и т.д. Это гидрофобная аминокислота.



^ 4. Дикарбоновые аминокислоты. Глутаминовая (Глу, E) - -аминоглутаровая кислота и аспарагиновая кислота (Асп, D) --аминоянтарная кислота. Это наиболее распространенные аминокислоты белков животных организмов. Обладая дополнительной карбоксильной группой в радикале, эти аминокислоты способствуют ионному взаимодействию, придают заряд белковой молекуле. Эти аминокислоты могут образовывать амиды.



^ 5. Амиды дикарбоновых аминокислот. Глутамин (Глн, Q) и аспарагин (Асн, N). Эти аминокислоты выполняют важную функцию в обезвреживании и транспорте аммиака в организме. Амидная связь в их составе частично имеет характер двойной. За счет этого амидная группа обладает частичным положительным зарядом и не будет диссоциировать.



6. ^ Циклические аминокислоты имеют в своем радикале ароматическое или гетероциклическое ядро. Фенилаланин (Фен, F) - -амино--фенилпропионовая кислота. Тирозин (Тир, Y) - -амино--параоксифе-нилпропионовая кислота. Эти 2 аминокислоты образуют взаимосвязанную пару, выполняющую важные функции в организме, среди которых следует отметить использование их клетками для синтеза ряда биологически активных веществ (адреналина, тироксина).

Триптофан (Три, W) -амино--индолилпропионовая кислота. Используется для синтеза витамина PP, серотонина, гормонов эпифиза.



Гистидин (Гис, H) - -амино--имидазолилпропионовая кислота. Может использоваться при образовании гистамина, регулирующего проницаемость тканей и проявляющего свое действие при аллергии.

^ 7. Диаминомонокарбоновые аминокислоты. Лизин (Лиз, K) - диаминокапроновая кислота. Аргинин (Арг, R)--амино--гуанидин-валериановая кислота. Эти аминокислоты имеют дополнительную аминогруппу, которая придает основные свойства белкам, содержащим много таких аминокислот. Образование аргинина является частью метаболического пути обезвреживания аммиака (синтез мочевины).



^ 8. Иминокислота - пролин (Про, P). Отличается от других аминокислот по строению. Её радикал образует с -аминогруппой единую циклическую структуру. Благодаря этой особенности вокруг связи между -аминогруппой и -углеродным атомом невозможно никакое вращение. У всех других аминокислот возможность вращения вокруг этой связи имеется. Вдобавок в состав пролина входит вторичная аминогруппа (с азотом азота связан только один атом водорода), которая отличается, по своим химическим характеристикам от первичной аминогруппы (-NH2) в составе других аминокислот. Особое место отводится этой аминокислоте в структуре коллагена, где пролин, в процессе синтеза коллагена, может превращаться в гидроксипролин.

В скобках указаны сокращенные обозначения аминокислот, которые образуются из первых трех букв их тривиального названия. В последнее время для записи первичной структуры используются и однобуквенные символы, что важно при использовании ЭВМ в работе с белками.
Структурная организация белковой молекулы

Согласно классификации К. Линдерштрема-Ланга различают четыре уровня структурной организации белковой молекулы:

^ П
ервичная (одномерная, линейная) структура
- это порядок или последовательность расположения аминокислотных остатков в пептидной цепи (включая -S-S- связи), ее химическое строение.

Пример: пептид ангиотензин-2, повышающий давление

Особенности строения пептидной связи:

Н
аличие плоской (компланарной) сопряженной системы в пептидном звене затрудняет вращение вокруг связи С-N

^ М
езомерия пептидной связи


Вторичная структура белков



В 1950 г. Лайнус Полинг предложил два вида пространственной структуры белков - альфа-спираль и бета-структуру. Эти понятия сохранились до настоящего времени как виды вторичной структуры белков. Кроме них сейчас различают ещё один, третий тип вторичной структуры - -поворот. Вторичная структура белка - это локальная конформация полипептидной цепи, обусловленная вращением отдельных участков этой полипептидной цепи вокруг одинарных ковалентных связей.

Стабильность спирали поддерживают водородные связи между атомами пептидных группировок аминокислот, расположенных на соседних витках спирали. Все условия, ведущие к формированию спиральных структур, могут успешно реализоваться и при другой форме расположения полипептидной цепи. Эту альтернативную спирали форму назвали -структурой. Она формируется при укладке цепи в форме плоских шпилек. -структура также стабилизирована водородными связями. Из двух или более -структурных участков полипептидной цепи формируется -слой. В грубом приближении она плоская и напоминает лист. Однако из-за того, что плоскости пептидных групп в каждом -структурном участке наклонены поочередно в разные стороны относительно направления этого участка, плоский -слой приобретает складчатую форму.

-поворот или -изгиб - ещё один тип вторичной структуры, встречающийся во многих глобулярных белках в тех местах, где направление полипептидной цепи меняется на противоположное. Данная структура часто рассматривается как связующее звено между двумя уложенными антипараллельно -участками в составе -слоя. Она образуется в полипептидной цепи там, где встречается пролин. Дело в том, что эта аминокислота не может изгибаться, и там где она встречается в полипептидной цепи, -спираль и -структура обычно нарушаются. В этом месте образуется своеобразный излом - -поворот. В -повороте водородная связь замыкается через три аминокислотных остатка. Там, где встречается -поворот, полипептидная цепь делает изгиб. -повороты обычно находятся у поверхности белковой молекулы.







Схематическое изображение -структуры. а) параллельное, б) антипараллельное расположение -структурных участков полипептидной цепи в -слое


Увеличение числа известных белков привело ученых к необходимости более подробно исследовать пространственную структуру полипептидных цепей. Оказалось, что несколько участков цепи, организованных в пространстве в форме -спирали или -структуры, могут объединяться, формируя так называемую надвторичную структуру. В белке может быть несколько организованных таким образом участков. Всех их можно подразделить на четыре класса: /, /, / и  + , в зависимости от взаимного расположения в цепи -спиральных и -структурных участков.

Полипептидная цепь изображается в виде ленты, при этом -спиральные участки представлены спиралями, -структурные - стрелками, а нерегулярные - светлыми петлями. Боковые цепи не показаны, хотя во всех белках пространство между атомами основной цепи заполнено атомами боковых цепей. / структура состоит в основном из -спиралей, -участки в ней практически отсутствуют. -спирали упакованы таким образом, что неполярные боковые цепи оказываются спрятанными внутрь. В / типе имеется несколько -цепей и нет (или почти нет) -спиралей. В / варианте - и -участки чередуются вдоль цепи. Часто -участки образуют параллельный -слой, окруженный -спиралями. В  + -типе - и -участки обычно располагаются в разных сегментах полипептидной цепи.







Варианты объединения -спиральных и -структурных участков (надвторичной структуры) в полипептидной цепи
В крупных белках при сворачивании полипептидной цепи часто образуются две или более пространственно разделенные области, называемые доменами. По своей

структуре каждый домен напоминает отдельный небольшой белок. Обычно в одном домене содержится от 40 до 300 остатков. ^ Доменом называют участок белковой молекулы, образованный несколькими вторичными или надвторичными структурами, имеющий глобулярную форму. В разных белках они могут быть одинаково организованными участками и выполнять одинаковые функции. Домены часто обладают специфическими функциями, такими как связывание небольших молекул.





Обобщенное изображение кофермент-связывающего домена в составе различных дегидрогеназ. Этот домен состоит из двух одинаковых по структуре  единиц (один - желтого и один - синего цвета). Каждая единица связывает НАД (никотинамидадениндинуклеотид) и образует в месте связывания складку.

Использование понятия "домен" позволило выделить целые семейства белков, имеющих общего предшественника, что проливает свет на процессы совершенствования живого мира.



В ряде случаев четко определить функции тех или иных доменов не удается. Между доменами в пределах одной и той же полипептидной цепи устанавливаеются гидрофобные контакты. В этих зонах формируется каталитический центр, а образующие его группы размещены в обоих доменах.

На этом уровне структурной организации белка еще не принимались во внимание возможности взаимодействия радикалов аминокислот между собой и с растворителем (водой), в котором белок должен выполнять свои функции.
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   15

Похожие:

Лекция по биологической химии icon«Биологическая химия»
Предмет биологической химии, ее значение для биологии, медицины, ветеринарии, сельскохозяйственного производства, ветеринарной биотехнологии...
Лекция по биологической химии iconЛекция по биологической химии
Понятия «ферменты»: особенностях ферментативного катализа. О строении и структуре ферментов
Лекция по биологической химии iconБиохимия лабораторный практикум
Разработана: докт мед наук, профессор Т. П. Бондарь кафедры Физико-химические основы медицины, лабораторной диагностики и фармакологии;...
Лекция по биологической химии iconУчебно-методическое пособие к практическим занятиям по биологической химии
Учебно-методическое пособие предназначено для студентов лечебного и медико-профиоактического факультетов медицинских вузов, выполняющих...
Лекция по биологической химии iconМетодические указания для самостоятельной подготовки студентов медицинских...
Методические указания для самостоятельной подготовки сту-дентов медицинских факультетов к практическим занятиям по биологической...
Лекция по биологической химии iconМетодические указания для самостоятельной подготовки студентов медицинских...
Методические указания для самостоятельной подготовки сту-дентов медицинских факультетов к практическим занятиям по биологической...
Лекция по биологической химии iconЗанятие 1 Аминокислоты и белки
Предмет и задачи биологической и клинической химии. Понятие о биохимических реакциях
Лекция по биологической химии iconВопросы к экзамену по Биологической химии для студентов 2 курса медицинского...
Предмет, задачи, методы и место биохимии среди других медицинских и биологических дисциплин
Лекция по биологической химии iconМетодические указания по биоорганической химии для студентов к занятию...
Проекционные формулы Фишера. Относительная и абсолютная конфигурация. D и L система стереохимической номенклатуры
Лекция по биологической химии iconТезисы доклада
Уважаемые коллеги! Приглашаем Вас принять участие в работе VIII международной научно-технической конференции «Актуальные вопросы...
Вы можете разместить ссылку на наш сайт:
Школьные материалы


При копировании материала укажите ссылку © 2015
контакты
userdocs.ru
Главная страница