1. Строение, свойства и функции белков


Название1. Строение, свойства и функции белков
страница2/8
Дата публикации27.07.2013
Размер0.9 Mb.
ТипДокументы
userdocs.ru > Химия > Документы
1   2   3   4   5   6   7   8

2. Ферменты

92. Задание {{ 92 }} ТЗ 92 Тема 2-0-0

Ферменты – биокатализаторы характеризируются следующими свойствами:

+ имеет большую молекулярную массу

+ термолабильностью

+ специфичностью

 устойчивостью к высокой температуре

93. Задание {{ 93 }} ТЗ 93 Тема 2-0-0

По химической природе ферменты являются:

+ простыми белками

+ сложными белками

 аминокислотами

 нуклеиновыми кислотами

94. Задание {{ 94 }} ТЗ 94 Тема 2-0-0

Специфичность ферментов может быть:

 кратковременной

+ абсолютной

+ относительной

+ стериохимической

 постоянной

95. Задание {{ 95 }} ТЗ 95 Тема 2-0-0

Ферменты, обладающие относительной специфичностью действуют:

 только на один субстрат

+ на группу сходных по своей структуре веществ

+ на определенный тип связи

 катализирует только одно превращение субстрата

96. Задание {{ 96 }} ТЗ 96 Тема 2-0-0

Ферменты, обладающие абсолютной специфичностью действий:

 на сходные по своей структуре вещества

+ только на один субстрат

 только на один из изомеров

 на определенный тип связи

97. Задание {{ 97 }} ТЗ 97 Тема 2-0-0

Ферменты, обладающие стереохимической специфичностью действуют:

 на сходные по своей структуре субстраты

 катализируют только одно превращение субстрата

+ действует только на один из изомеров

 действуют на определенный тип связи

98. Задание {{ 98 }} ТЗ 98 Тема 2-0-0

Скорость ферментативной реакции зависит от:

+ температуры

+ присутствия ингибитора

+ присутствия активатора

+ количестве фермента

+ концентрации субстрата

 коферментов

99. Задание {{ 99 }} ТЗ 99 Тема 2-0-0

Белковую часть фермента называют: ...

Правильные варианты ответа: аноферментом;

100. Задание {{ 100 }} ТЗ 100 Тема 2-0-0

Небелковую часть фермента называют: ...

^ Правильные варианты ответа: коферментом;

101. Задание {{ 101 }} ТЗ 101 Тема 2-0-0

Коферменты могут быть представлены

+ витаминами

 белками

 никотинамиддинуклеотидами

+ флавинадениндинуклеотидами

+ неорганическими ионами

 липидами

102. Задание {{ 102 }} ТЗ 102 Тема 2-0-0

Ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, относятся к классу

 гидролиз

 лигаз

 изомераз

+ оксидоредуктаз

 трансфераз

103. Задание {{ 103 }} ТЗ 103 Тема 2-0-0

Ферменты, катализирующие реакции межмолекулярного переноса различных групп атомов и радикалов, относятся к классу:

 оксидоредуктаз

+ трансфераз

 гидролиз

 лиаз

 изомераз

104. Задание {{ 104 }} ТЗ 104 Тема 2-0-0

Ферменты, катализирующие расщепление внутримолекулярных связей органических веществ, при участии молекулы воды, относятся к классу:

+ гидролаз

 лигаз

 оксидоредуктаз

 трансфераз

 изомераз

105. Задание {{ 105 }} ТЗ 105 Тема 2-0-0

Ферменты, катализирующие различные типы реакций изомеризации, относятся к классу:

 гидролаз

+ изомераз

 лиаз

 лигаз

106. Задание {{ 106 }} ТЗ 106 Тема 2-0-0

Ферменты, катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием энергии распада АТФ, относятся к классу:

 трансфераз

+ лигаз

 изомераз

 гидролиз

 лиаз

107. Задание {{ 107 }} ТЗ 107 Тема 2-0-0

Для активного центра фермента характерны положения:

+ это участок, непосредственно взаимодействующий с субстратом и участвующий в катализе

 активный центр состоит только из неполярных аминокислот

 это участок фермента, участвующий только в катализе

108. Задание {{ 108 }} ТЗ 108 Тема 2-0-0

Протеолитические ферменты используют для

+ очистки ран от омертвевшей ткани

 лечение злокачественных заболеваний

+ внутреннего употребления при их недостаточности, в организме

109. Задание {{ 109 }} ТЗ 109 Тема 2-0-0

Наследственные энзимопатии обусловлены нарушением биосинтеза:

 углеводов

 холестерина

 фосфолипидов

+ того или иного фермента в организме

110. Задание {{ 110 }} ТЗ 110 Тема 2-0-0

Повышение активности амилазы сыворотки крови происходит при:

+ остром панкреатите

+ кисте поджелудочной железы

+ диабетическом ацидозе

 токсикозе беременности

111. Задание {{ 111 }} ТЗ 111 Тема 2-0-0

Снижение активности амилазы сыворотки крови происходит при:

 диабетическом ацидозе

 остром панкреатите

+ остром и хроническом гепатите

+ токсикозе беременности

112. Задание {{ 112 }} ТЗ 112 Тема 2-0-0

Повышение активности аминотрансфераз происходит при:

+ инфаркте миокарда

+ остром гепатите

+ циррозе печени

+ мышечной дистрофии

 беременности

113. Задание {{ 113 }} ТЗ 113 Тема 2-0-0

Снижение активности аминотрансфераз происходит при:

 циррозе печени

+ недостаточности витамина В6

 мышечной дистрофии

+ почечной недостаточности

+ беременности

114. Задание {{ 114 }} ТЗ 114 Тема 2-0-0

Повышение активности лактатдегидрогеназы происходит при:

+ некрозе тканей

 серповидноклеточной анемии

+ инфаркте миокарда

+ инфекционном гепатите

115. Задание {{ 115 }} ТЗ 115 Тема 2-0-0

Фермент лактатдегидрогеназa катализирует

 переаминирование аминокислот

 фосфорилирование глюкозы

 гидролиз белков

+ окисление молочной кислоты

116. Задание {{ 116 }} ТЗ 116 Тема 2-0-0

Активность амилазы крови и мочи при остром панкреатите:

 не изменяется

 снижается

+ повышается в десять - тридцать раз

 незначительно увеличивается

117. Задание {{ 117 }} ТЗ 117 Тема 2-0-0

Ферментом, катализирующим переаминирование, называется ...

^ Правильные варианты ответа: аминотрансфераза;

118. Задание {{ 118 }} ТЗ 118 Тема 2-0-0

Коферментом никотинамиддинуклеотид–зависимых дегидрогеназ является: ...

^ Правильные варианты ответа: витамин РР;

119. Задание {{ 119 }} ТЗ 119 Тема 2-0-0

Коферментом флавинадениндинуклеотид-зависимых дегидрогеназ является: ...

^ Правильные варианты ответа: витамин В2;

120. Задание {{ 120 }} ТЗ 120 Тема 2-0-0

Ферменты, как и все белки, обладают рядом свойств, характерных для олигомерных соединений:

+ амфотерностью

+ электрофоретической подвижностью

+ не способны к диализу через полупроницаемые мембраны

 устойчивы к высокой температуре

121. Задание {{ 121 }} ТЗ 121 Тема 2-0-0

Различные физико-химические факторы приводят к денатурации ферментов:

+ рентгеновское излучение

+ ультразвук

 температура 37 градусов

+ оснащение минеральными кислотами

+ соли тяжелых металлов

122. Задание {{ 122 }} ТЗ 122 Тема 2-0-0

Коферментами могут выступать:

+ никотинадениндинуклеотид

+ флавинадениндинуклеотид

+ витамины В1, В2, В6, РР

+ металлы двух валентные магний, марганец, кальций

 липиды

 углеводы

123. Задание {{ 123 }} ТЗ 123 Тема 2-0-0

Ферменты катализируемые двухвалентным цинком:

 каталаза

 пероксидаза

+ лактатдегидрогеназа

+ карбоангидраза

 тирозиназа

124. Задание {{ 124 }} ТЗ 124 Тема 2-0-0

Ферменты катализируемые двух валентным железом:

 аргиназа

 фосфатаза

+ цитохрома

+ каталаза

+ пероксидаза

125. Задание {{ 125 }} ТЗ 125 Тема 2-0-0

Ферменты проявляют оптимальную активность при температуре … градусов С

 25

+ 37

 45

 100

126. Задание {{ 126 }} ТЗ 126 Тема 2-0-0

Примеры ферментов, используемых для диагностики заболеваний:

+ амилаза

+ лактатдегидрогеназа

+ щелочная фосфатаза

 миокиназа

+ креатинкиназа

127. Задание {{ 127 }} ТЗ 127 Тема 2-0-0

Ферменты отличаются от неорганических катализаторов:

+ высокой эффективностью действия

+ высокой специфичностью действия

+ мягкими условиями протекания ферментативных реакций

 высокая активность при t 100 градусов С

+ способностью к регуляции

+ способностью к денатурации

128. Задание {{ 128 }} ТЗ 128 Тема 2-0-0

Регуляция активности ферментов путем частичного протеолиза:

+ трипсин

+ пепсин

+ химотрепсин

 фосфофруктокиназа

 изоцитратдегидрогеназа

129. Задание {{ 129 }} ТЗ 129 Тема 2-0-0

Ферменты, регулирующие активность путем фосфорилирования и дефосфорилирования:

+ фосфорилаза гликогена

+ гликоген синтетазеа

+ тканевая липаза

 пепсин

 трипсин

130. Задание {{ 130 }} ТЗ 130 Тема 2-0-0

Для энзимодиагностики инфаркта миокарда проводят следующие биохимические анализы сыворотки крови на содержание ферментов:

+ лактатдегидрогеназ

+ аспартатаминотрансфераз

+ креатинкиназы

 аспарагиназы

 трипсина

131. Задание {{ 131 }} ТЗ 131 Тема 2-0-0

Используемыми ферментами в качестве аналитических реактивов являются:

+ глюкозооксидаза

+ холестеролоксидаза

+ липаза

+ уреаза

 стрептокиназа

132. Задание {{ 132 }} ТЗ 132 Тема 2-0-0

Оптимальным значениеми концентрации водородных ионов для аргиназы является ...

^ Правильные варианты ответа: pH 9;

133. Задание {{ 133 }} ТЗ 133 Тема 2-0-0

Основные принципы регуляции метаболических путей:

 наличие ферментов дыхательной цепи

+ регуляция количества фермента в клетке

+ регуляция скорости ферментативной реакции доступностью молекул субстрата и коферментов

+ регуляция каталитической активности ферментов

134. Задание {{ 134 }} ТЗ 134 Тема 2-0-0

Аллостерическая регуляция активности ферментов имеет место в следующих ситуациях:

+ при анаболических процессах

+ при катаболических процессах

+ для координации анаболических и катаболических путей

+ для координации параллельно протекающих и взаимосвязанных метаболических путей

 для синтеза мочевины

135. Задание {{ 135 }} ТЗ 135 Тема 2-0-0

Особенности строения и функционирования аллостерических ферментов:

+ обычно это олигомерные белки, состоящие из нескольких протомеров

 аллостерический центр пространственно не удален от каталитического

+ эффекторы нековалентно присоединяются к ферменту в аллостерических центрах

+ аллостерические ферменты катализируют ключевые реакции данного метаболического пути

136. Задание {{ 136 }} ТЗ 136 Тема 2-0-0

В мембране аденилатциклаза функционирует в комплексе с другими белками:

+ рецептором гормона, выступающего во внеклеточную среду и взаимодействующего с гормонами

+ с джи - белком, занимающем промежуточное положение между рецептором и

енилатциклазой

 с никотинамидзависимыми дегидрогеназами активирует ее

137. Задание {{ 137 }} ТЗ 137 Тема 2-0-0

Принципы энзимодиагностики основаны на следующих позициях:

+ при повреждении клеток увеличивается концентрация внутриклеточных ферментов

 количество фермента не достаточно для его обнаружения

+ активность фермента стабильна в течении длительного времени

+ ряд ферментов органоспецифичны

138. Задание {{ 138 }} ТЗ 138 Тема 2-0-0

Никотинамиддинуклеотид – зависимые дегидрогеназы катализируют следующие реакции:

+ дегидрирование гидроксильных групп

 гидролиз эфирных связей

+ дегидрирование альдегидных групп

+ дегидрирование аминогрупп

139. Задание {{ 139 }} ТЗ 139 Тема 2-0-0

Активный центр ферментов это:

+ участок непосредственно, взаимодействующий с субстратом и участвующим в катализе

+ между активным центром и субстратом имеется комплементарность

+ активный центр составляет относительно небольшую часть молекулы фермента

+ в активный центр входят только аминокислоты

 участок, сохраняющийся при денатурации

140. Задание {{ 140 }} ТЗ 140 Тема 2-0-0

Типы связей субстрата с активным центром фермента следующие:

+ гидрофобные

+ водородные

+ ионные

+ ковалентные

 эфирные

141. Задание {{ 141 }} ТЗ 141 Тема 2-0-0

Конформационную лабильность структуры ферментов обеспечивают:

 процессы денатурации

+ превращение субстрата в области активного центра

+ специфичность связывания субстрата в активной центре

+ выход продуктов из области активного центра

+ кооперативное взаимодействие субъединиц в олигомерном белке

142. Задание {{ 142 }} ТЗ 142 Тема 2-0-0

Субстратная специфичность ферментов обусловлена:

 набором определенных функциональных групп в активном центре

 химическим соответствием активного центра субстрату

 наличием кофермента

 пространственным соответствием активного центра субстрату

+ комплементарностью активного центра субстрату

143. Задание {{ 143 }} ТЗ 143 Тема 2-0-0

Свойства характерные для апофермента:

 представляет собой комплекс белка и кофактора

 обладает высокой каталичической активностью

 представляет собой неорганический ион или органическое соединение

 являющиеся производным витамина

+ обладает низкой активностью, часто вообще не активен

144. Задание {{ 144 }} ТЗ 144 Тема 2-0-0

Основной причиной изменения активности фермента является:

+ изменение конформации молекулы фермента при изменении температуры

+ изменение степени ионизации функциональных групп фермента при изменении концентрациии водородных ионов

+ гидролиз пептидных связей

+ нарушение слабых связей в молекуле фермента при изменении

 температура 100 градусов С

145. Задание {{ 145 }} ТЗ 145 Тема 2-0-0

Функции металлов в ферментативном катализе:

+ участвуют в связывании фермента с субстратом

+ способствуют образованию комплементарной субстрату конформации активного центра

+ учавствуют в связывании фермента с коферментом

+ стабилизируют четвертичную структуру фермента

 участвуют в реакциях обратимого ингибирования

146. Задание {{ 146 }} ТЗ 146 Тема 2-0-0

Неодинаковая скорость протекания одного и того же метаболического пути в разных органах может быть обусловлена различиями в определенных свойствах и строении ферментов:

+ количество ферментов

+ активность ферментов

+ изоферментный состав

+ ферментный состав

 наличие аллостерического центра

147. Задание {{ 147 }} ТЗ 147 Тема 2-0-0

Субстратная специфичность ферментов определяется:

 строением коферментов

+ строением субстратов

 витамином, входящим в структуру коферментов

+ апоферментом

148. Задание {{ 148 }} ТЗ 148 Тема 2-0-0

Гиперавитаминоз витамина В6 может возникнуть при длительном приеме сульфаниламидов, это обусловлено:

 нарушением включения витамина в кофермент

 недостатком витамина в пище

 нарушением всасывания витамина

+ подавлением микрофлоры кишечника

149. Задание {{ 149 }} ТЗ 149 Тема 2-0-0

Причины снижения активности ферментов после инкубации в течении десяти минут при 60 градусов С:

+ происходит разрыв липидных связей

+ происходит разрыв слабых связей (водородных, гидрофобных, ионных)

+ нарушается комплементарность активного центра и субстрата

+ изменяется конформация молекулы фермента

 происходит разрыв ковалентных связей

150. Задание {{ 150 }} ТЗ 150 Тема 2-0-0

Активность ферментов в присутствии ингибиторов снижается, это обусловлено:

 взаимодействие ингибитора с функциональными группами аминокислот активного центра

 взаимодействие ингибитора с функциональными группами аминокислот вне активного центра

+ конформационные изменения молекул фермента

 уменьшение количества фермент - субстратного комплекса

 взаимодействие ингибитора с функциональными группами аллостерического центра

151. Задание {{ 151 }} ТЗ 151 Тема 2-0-0

Возможные причины конформационных изменений, приводящих к активации аллостерических ферментов:

+ химическая модификация фермента

+ гидролиз пептидных связей

+ взаимодействие пространственно удаленных участков фермента

 разрыв связей между субъединицами

 кооперативное взаимодействие субъединиц

152. Задание {{ 152 }} ТЗ 152 Тема 2-0-0

Изменения происходящие при аллостерическом ингибировании активности ферментов:

+ уменьшается скорость ферментативной реакции

+ изменяется конформация фермента

 эффектор присоединяется в активном центре

+ изменяется конформация активного центра

+ нарушается комплементарность активного центра субстрату

153. Задание {{ 153 }} ТЗ 153 Тема 2-0-0

Количественное определение активности ферментов в тканях и биологических жидкостях, используется для:

+ диагностики заболеваний, связанных с нарушениями функционирования ферментов

+ для контроля эффективности лечения ряда заболеваний

+ для приготовления ферментативных препаратов, используемых в качестве лекарств

 уменьшения скорости ферментативной реакции

154. Задание {{ 154 }} ТЗ 154 Тема 2-0-0

Каталаза относится к классу:

+ оксидоредуктаз

 трансфераз

 гидролаз

 лиаз

 изомераз

155. Задание {{ 155 }} ТЗ 155 Тема 2-0-0

Не относится к оксидоредуктазам:

 каталаза

 пероксидаза

+ холинэстераза

+ амилаза

 лактатдегидрогеназа

156. Задание {{ 156 }} ТЗ 156 Тема 2-0-0

Ферменты можно разделить методом:

+ высаливания

+ электрофореза

 диализа

+ ионообменной хроматографии

 Гель-фильтрацией

157. Задание {{ 157 }} ТЗ 157 Тема 2-0-0

Химотрипсин избирательно ускоряет гидролиз пептидных связей, образованных:

 дикарбоновыми аминокислотами

 аргинитом и лизином

+ ароматическими аминокислотами

 лейцином и глицином

 метианином и валином

158. Задание {{ 158 }} ТЗ 158 Тема 2-0-0

Серин и гистидин образует каталитический центр:

 лизоцима

 алкогольдегидрогеназы

+ химотрипсина

 Аспартат аминотрансферазы

 Цитохромоксидазы

159. Задание {{ 159 }} ТЗ 159 Тема 2-0-0

Фермент пируваткиназа относится к классу:

 лигаз

 оксидоредуктаз

 гидролаз

+ трансфераз

 изомераз

160. Задание {{ 160 }} ТЗ 160 Тема 2-0-0

Абсолютную специфичность к субстрату проявляет фермент:

 лизоцим

 карбоксипептидаза

+ уреаза

 химотрипсин

 панаин

161. Задание {{ 161 }} ТЗ 161 Тема 2-0-0

Формилтрансферазные реакции протекают при участии кофермента:

 пиридоксальфосфата

 тиаминнирофосфата

+ тетрагидрофолиевой кислоты

 флавинадениндинуклеотида

162. Задание {{ 162 }} ТЗ 162 Тема 2-0-0

Почти все реакции превращения аминокислот связаны с участием кофермента:

 тиаминнирофосфата

+ пиридоксаль фосфата

 биотина

 флавинадениндинуклеотида

163. Задание {{ 163 }} ТЗ 163 Тема 2-0-0

Фенилкетонурия сопровождается патологией фермента:

 тирозиназы

 оксидазы гомогентизиновой кислоты

 альдолазы

+ фенилаланин гидроксилазы

164. Задание {{ 164 }} ТЗ 164 Тема 2-0-0

Фермент лактатдегидрогеназа относится к классу:

 лиаз

 гидролаз

 рансфераз

+ оксидодегидрогеназ

 лигаз

165. Задание {{ 165 }} ТЗ 165 Тема 2-0-0

Ферменты как и другие химические катализаторы:

+ увеличивают скорость реакции, но не расходуются в ходе процесса

+ не изменяют состояние равновесия химической реакции, ускоряя как прямую, так и обратную реакцию

+ повышают скорость реакции, понижая энергию активации

 действуют при высокой температуре

166. Задание {{ 166 }} ТЗ 166 Тема 2-0-0

В переносе аминогруппы участвует кофермент:

 тиаминпирофосфат

 Биотин

+ фосфопиридоксоль

167. Задание {{ 167 }} ТЗ 167 Тема 2-0-0

Изоферменты отличаются от ферментов некоторыми свойствами:

+ аминокислотной последовательностью

+ молекулярной массой

+ электрофоретической последовательностью

+ составом субъединиц

 не входит в состав мембран

168. Задание {{ 168 }} ТЗ 168 Тема 2-0-0

Ферменты в отличии от белков:

+ не входят в состав мембран

+ являются биокатализаторами

+ имеют активный центр

+ могут быть представлены изоформами

 действуют при температуре 100 градусов С

169. Задание {{ 169 }} ТЗ 169 Тема 2-0-0

Виды регуляции активности ферментов:

 отсутствие активного центра

+ частичный протеолиз

+ присоединение или отщепление белков ингибиторов

+ фосфорилирование и дефосфорилирование

+ аллостерическая регуляция

170. Задание {{ 170 }} ТЗ 170 Тема 2-0-0

Ферменты, применяемые в качестве энзимотерапии:

+ пепсин

+ трипсин

+ химотрипсин

+ аспарагиназа

 уреаза

171. Задание {{ 171 }} ТЗ 171 Тема 2-0-0

Почти все ферменты организма функционируют внутриклеточно, исключение составляют:

 ферменты дыхательной цепи

+ пищевые ферменты

+ ферменты свертывающей системы крови

172. Задание {{ 172 }} ТЗ 172 Тема 2-0-0

Ферменты не могут быть локализованы в:

+ мембранах

 цитоплазме

 митохондриях

 ядре

 лизосомах

173. Задание {{ 173 }} ТЗ 173 Тема 2-0-0

Использование ферментов в терапии осложнено

+ антигенными свойствами белков

+ трудностями получения чистых ферментных препаратов

+ малой стабильностью ферментов

 высокой специфичностью

174. Задание {{ 174 }} ТЗ 174 Тема 2-0-0

При некрозе ткани в сыворотке крови могут быть обнаружены ферменты

+ митохондриальные

 не содержащиеся в ядре

+ лизосомальные

+ цитоплазматические

175. Задание {{ 175 }} ТЗ 175 Тема 2-0-0

Особенности состава и распределения ферментов в организме человека, используемые в энзимодиагностике:

+ низкая активность или полное отсутствие ферментов в сыворотке крови

+ существование тканеспецифичных ферментов

 внутриклеточная локализация большинства ферментов

+ выход в кровь ферментов при повреждении тканей

176. Задание {{ 176 }} ТЗ 176 Тема 2-0-0

Активность ферментов в клетке зависит от концетрации:

+ ингибиторов

+ активаторов

+ коферментов

+ субстратов

 аденозина

177. Задание {{ 177 }} ТЗ 177 Тема 2-0-0

Основу регуляции активности ферментов составляют следующие свойства

+ специфичность

 способность в равной степени катализировать как прямую, так и обратную реакцию

+ конформационная лабильность

 изменение концентрации фермента в ходе катализа

178. Задание {{ 178 }} ТЗ 178 Тема 2-0-0

Наследственные энзимопатии связаны с такими изменениями первичной структуры ферментов, при которых может произойти:

+ нарушение комплементарности активного центра к субстрату

+ нарушение структуры аллостерического центра

+ изменение ферментативной активности

+ изменение концентрации метаболитов в клетке

 процесс денатурации
1   2   3   4   5   6   7   8

Похожие:

1. Строение, свойства и функции белков iconСтруктура, свойства и функции белков
Выяснение структуры белков является одной из главных проблем современной биохимии
1. Строение, свойства и функции белков iconКонтрольные вопросы к итоговым занятиям для студентов лечебного,...
История изучения белков. Теория строения белков Мульдера. Пеп­тидная теория строения белков
1. Строение, свойства и функции белков iconВопросы к экзамену по биохимии (1 курс)
Свойства аминокислот, входящих в состав белков. Их классификация, стереохимия и кислотно-основные свойства
1. Строение, свойства и функции белков iconКонтрольные вопросы для самоподготовки к практическим и лабораторным...
Белок как молекулярная основа живой материи. Роль белков в процессах жизнедеятельности
1. Строение, свойства и функции белков icon1. Биология как комплексная наука: предмет, задачи и методы, классификация...
...
1. Строение, свойства и функции белков iconТема Тип урока и форма проведения
Знать опр-ие функции, область определения, область значения. Четные и нечетные функции, графики функций. Уметь находить E(f); D(f)...
1. Строение, свойства и функции белков iconРеализация современных функций экскурсии
Функционировать — значит, действовать, работать [3; 26]. Функции в экскурсии рассматриваются как ее главные свойства в процессе...
1. Строение, свойства и функции белков iconПочвоведение наука о почве. Она входит в состав естествознания. Почвоведение...
Почвоведение – наука о почве. Она входит в состав естествознания. Почвоведение изучает происхождение, развитие, строение, состав,...
1. Строение, свойства и функции белков icon15 вопрос: Состав, строение и структура биосферы. Основные функции...
Ью живых организмов. Биосфера охватывает часть атмосферы, гидросферу и верхнюю часть литосферы, которые взаимосвязаны сложными биогеохимическими...
1. Строение, свойства и функции белков iconЗакон сохранения массы
Химия это наука, изучающая вещества, их состав, строение, свойства и взаимные превращения
Вы можете разместить ссылку на наш сайт:
Школьные материалы


При копировании материала укажите ссылку © 2020
контакты
userdocs.ru
Главная страница