Правила подачи заявок на участие в конкурсе


Скачать 88.36 Kb.
НазваниеПравила подачи заявок на участие в конкурсе
страница1/3
Дата публикации22.05.2013
Размер88.36 Kb.
ТипКонкурс
userdocs.ru > Литература > Конкурс
  1   2   3
ПРАВИЛА ПОДАЧИ ЗАЯВОК НА УЧАСТИЕ В КОНКУРСЕ

  • Материалы на конкурс представляются непременно в двух вариантах: в печатном виде (на русском языке, по почте) и электронном виде (на английском языке, по электронной почте).

  • Представлять работу на конкурс Европейской Академии может член Европейской Академии, Ученый Совет института или факультета или сам претендент. Представление пишется в произвольной форме и предоставляется только в печатном виде. Выдвижение на премию коллектива авторов не допускается.

  • Титульный лист должен содержать следующие данные: ФИО кандидата; дата рождения; место работы; кем представлена работа; адрес для переписки, телефон, факс, электронная почта; паспортные данные (только в русском варианте): серия, номер, когда и кем выдан, прописка/регистрация; область знания, специальность (например: Биология, Биохимия); название работы; список научных работ, представленных на конкурс; наличие публикаций в журналах, издаваемых МАИК "Наука/Интерпериодика" (да/нет); список 5 возможных рецензентов работы с почтовыми адресами и адресами электронной почты, работающих в той же конкретной области, что и соискатель премии (из них не более 3-х рецензентов могут быть из России и республик СНГ).

Кроме титульного листа и представления в комплект заявки на конкурс также входят (образец пп. 1-6 см ниже):

  1. Автобиография с указанием даты рождения, места работы, должности, этапов научной карьеры.

  2. Заверенный список всех опубликованных работ соискателя, оформленный по правилам международных журналов с названием работы и всеми соавторами.

  3. Список пяти публикаций соискателя в журналах с наивысшими значениями импакт-фактора , оформленный по тем же правилам (для гуманитарных наук не заполняется). При желании соискатель может сам рассчитать свой суммарный импакт-фактор и включить в список.

  4. Аннотация работы, не более 3 стр. машинописного текста.

  5. Справка о личном вкладе соискателя, подписанная всеми соавторами, если работы выполнены в соавторстве (в произвольной форме). Если справку соавторы не могут подписать лично, возможно получение соискателем справки по факсу.

  6. Представляемые на конкурс оттиски статей или книги. В электронном виде - абстракты публикаций, выдержки из книг с полной ссылкой в соответствии с титульным листом - на английском языке. В печатном виде - полные варианты статей на языке оригинала и книги. Могут быть представлены рукописи статей (но не книг) с уведомлением редакции о том, что статья принята к печати.книг) с уведомлением редакции о том, что статья принята к печати.

После объявления конкурса электронный вариант (на английском языке), предназначенный для рецензирования заявки по электронной почте, должен быть

отправлен по адресу shapoval@belozersky.msu.ru . В графе Subject проставить Academia Europaea Prize. Текст письма должен содержать данные титульного

листа на английском языке, в виде приложения - файл формата doc или rtf с текстом заявки (пп. 1-6, без титульного листа, в одном файле) и отдельный файл с

титульным листом на русском языке.

Печатный вариант (1 экземпляр на русском языке) - должен быть идентичен английскому электронному варианту, но документы должны иметь соответствующие подписи и печати, оттиски статей или книги предоставляются полностью, на языке оригинала. В печатном варианте могут быть также представлены любые другие документы, говорящие в пользу соискателя.

Наш адрес: 119234, Москва, Воробьевы Горы, МГУ, Лабораторный корпус А, НИИФХБ с пометкой "На конкурс Европейской Академии" для Шаповаловой Ирины.

Просьба не отправлять заявки ценными бандеролями.

Телефон для справок в Москве: (495) 939 48 04

Электронная почта для справок: shapoval@belozersky.msu.ru

(Шаповалова Ирина, Лабораторный корпус Б, комн. 113, с 14 до 17 в рабочие дни)
 Секретариат конкурса извещает соискателей о регистрации заявки и результатах конкурса по электронной почте.

 Представленные на конкурс материалы не возвращаются.

1. ^ Curriculum vitae

Name: Vitaliy B. Borisov

Born: October 27, 1969, Tambov, Russia

Place of Work: Dept. Molecular Energetics of Microorganisms, A.N.Belozersky Institute of Physico-Chemical Biology, Moscow State University, Moscow 119899, Russia;

Position: Ph.D., Research Scientist in A.N.Belozersky Institute of Physico-Chemical Biology, Moscow State University

 

^ Academic background:

9/1986 - 7/1992 M. Sc. Biology, first-class diploma

Dept. Biochemistry, School of Biology, Moscow State University

 

11/1992 - 11/1995 Graduate Student

11/1995 - Ph.D. degree in Biochemistry

11/1995 - 12/1999 - Junior Research Fellow

12/1999 - Present - Research Scientist

A.N.Belozersky Institute of Physico-Chemical Biology, Moscow State University

 

Honours:

04.1999 - the State Stipend for talented young scientists

09.1999 - the State Prize Award for young scientists (the highest scientific award in Russia)

06.2000 - the Award of the Biochemical Society of Russia for young scientists

11.2000 - the Award for young scientists for the best research in A.N.Belozersky Institute

12.2000 - the Award of the Russian Higher Education Academy of Sciences for young scientists

07.2001 - the Award for young scientists for the best research in Moscow State University

01.2002 - the Stipend of Moscow State University for talented young lecturers and scientists

 

2. List of publications of Dr. Vitaliy B. Borisov

List of full papers

1. Borisov V.B., Smirnova I.A., Krasnosel`skaya I.A., Konstantinov A.A. Oxygenated cytochrome bd from Escherichia coli can be converted into the oxidized form by lipophilic electron acceptors. Biochemistry (Moscow), 1994, v.59, p.437-443.

2. Borisov V.B., Gennis R.B., Konstantinov A.A. Interaction of cytochrome bd from Escherichia coli with hydrogen peroxide. Biochemistry (Moscow), 1995, v.60, p.231-239.

3. Borisov V., Gennis R., Konstantinov A.A. Peroxide complex of cytochrome bd: kinetics of generation and stability. Biochem. Mol. Biol. Int., 1995, v.37, p.975-982.

4. Borisov V.B. Cytochrome bd: Structure and properties. Biochemistry (Moscow), 1996, v.61, p.565-574.

5. Azarkina N., Borisov V., Konstantinov A.A. Spontaneous spectral changes of the reduced cytochrome bd. FEBS Lett., 1997, v.416, p.171-174.

6. Borisov V., Arutyunyan A.M., Osborne J.P., Gennis R.B., Konstantinov A.A. Magnetic circular dichroism used to examine the interaction of Escherichia coli cytochrome bd with ligands. Biochemistry, 1999, v.38, p.740-750.

7. Azarkina N., Siletsky S., Borisov V., Wachenfeldt C., Hederstedt L., Konstantinov A.A. A cytochrome bb’-type quinol oxidase in Bacillus subtilis strain 168. J. Biol. Chem., 1999, v.274, p.32810-32817.

8. Vos M.H., Borisov V.B., Liebl U., Martin J.-L., Konstantinov A.A. Femtosecond resolution of ligand-heme interactions in the high-affinity quinol oxidase bd: a di-heme active site? Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2000, v.97, p.1554-1559.

9. Jasaitis A., Borisov V.B., Belevich N.P., Morgan J.E., Konstantinov A.A., Verkhovsky M.I. Electrogenic reactions of cytochrome bd. Biochemistry, 2000, v.39, p.13800-13809.

10. Borisov V.B., Sedelnikova S.E., Poole R.K., Konstantinov A.A. Interaction of cytochrome bd with carbon monoxide at low and room temperatures. Evidence that only a small fraction of heme b595 reacts with CO. J. Biol. Chem., 2001, v.276, p.22095-22099.

11. Borisov V.B., Liebl U., Rappaport F., Martin J.-L., Zhang J., Gennis R.B., Konstantinov A.A., Vos M.H. Interactions between heme d and heme b595 in quinol oxidase bd from Escherichia coli: a femtosecond photoselection study. Biochemistry, 2002, v.41, p.1654-1662.

12. Borisov V.B. Defects in mitochondrial respiratory complexes III and IV, and human pathologies. Mol. Aspects Med., 2002, in press.

 

List of abstracts

1. Borisov V.B., Smirnova I.A., Arutjunjan A.M., Gennis R.B., Konstantinov A.A. Membrane environment effect on ligand-binding properties of E.coli cytochrome bd. Abstract book of the 23rd FEBS Meeting, August 13-18, 1995, Basel, p.241.

2. Borisov V.B., Osborne J.P., Arutjunjan A.M., Smirnova I.A., Gennis R.B., Konstantinov A.A. Interaction of carbon monoxide with cytochrome bd complex from E.coli. Biochim. Biophys. Acta, EBEC Short Reports, 1996, v.9, p.80.

3. Borisov V.B., Osborne J.P., Siletsky S.A., Gennis R.B., Konstantinov A.A. Interaction of the reduced cytochrome bd from E.coli with cyanide. Eur. Biophys. J., 2nd European Biophysics Congress, 1997, v.26, p.99.

4. Borisov V.B., Osborne J.P., Arutjunjan A.M., Gennis R.B., Konstantinov A.A. Reaction of cytochrome bd oxidase from E.coli with the ligands. Biochim. Biophys. Acta, EBEC Short Reports, 1998, v.10, p.85.

5. Borisov V.B., Osborne J.P., Siletsky S.A., Gennis R.B., Konstantinov A.A. Cyanide complex of the fully reduced cytochrome bd. Biochimie, Abstracts of the 26th FEBS Meeting, June 19-24, 1999, Nice, p.s345.

6. Borisov V.B., Arutyunyan A.M., Konstantinov A.A. Arrangement and function of bd-type terminal oxidases of bacterial respiratory chain. International conference “Mitochondria, cells, and active forms of oxygen”. Puschino, 6-9 June, 2000, p.21-22.

7. Borisov V.B., Vos M.H., Martin J.-L., Konstantinov A.A. Heme-heme interactions in cytochrome bd oxidase studied by femtosecond spectroscopy. Abstract book of the 18th IUBMB/FEBS International Congress of Biochemistry and Molecular Biology, July 16-20, 2000, Birmingham, UK, p. 436.

8. Borisov V.B., Sedelnikova S.E., Poole R.K., Konstantinov A.A. Studies on interaction of cytochrome bd from Azotobacter vinelandii with carbon monoxide at room and low temperatures. Biochim. Biophys. Acta, EBEC Short Reports, 2000, v.11, p.224.

9. Borisov V.B., Jasaitis A., Konstantinov A.A., Belevich N.P., Morgan J.E., Verkhovsky M.I. Flash-induced membrane potential generation by cytochrome bd complex from Escherichia coli. Programme and Abstracts of the FEMS Meeting on the physiology, regulation and biochemistry of electron transfer in microbial catabolism, April 8-12, 2001, Isle of Terschelling, p.101.

10. Borisov V.B., Jasaitis A., Konstantinov A.A., Belevich N.P., Morgan J.E., Verkhovsky M.I. Time-resolved generation of membrane potential by the bd-type quinol oxidase from E.coli. Eur. J. Biochem. Abstracts of the 27th FEBS Meeting, 30 June - 5 July 2001, Lisbon, p.222.

 

Scientific secretary of

A.N.Belozersky Institute of

Physico-Chemical Biology,

Moscow State University Dr. Z.G. Fetisova

 

3. List of 5 publications of Dr. Vitaliy B. Borisov with the highest values of impact-factor

1. Azarkina N., Siletsky S., Borisov V., Wachenfeldt C., Hederstedt L., Konstantinov A.A. A cytochrome bb’-type quinol oxidase in Bacillus subtilis strain 168. J. Biol. Chem., 1999, v.274, p.32810-32817.

2. Vos M.H., Borisov V.B., Liebl U., Martin J.-L., Konstantinov A.A. Femtosecond resolution of ligand-heme interactions in the high-affinity quinol oxidase bd: a di-heme active site? Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2000, v.97, p.1554-1559.

3. Jasaitis A., Borisov V.B., Belevich N.P., Morgan J.E., Konstantinov A.A., Verkhovsky M.I. Electrogenic reactions of cytochrome bd. Biochemistry, 2000, v.39, p.13800-13809.

4. Borisov V.B., Sedelnikova S.E., Poole R.K., Konstantinov A.A. Interaction of cytochrome bd with carbon monoxide at low and room temperatures. Evidence that only a small fraction of heme b595 reacts with CO. J. Biol. Chem., 2001, v.276, p.22095-22099.

5. Borisov V.B., Liebl U., Rappaport F., Martin J.-L., Zhang J., Gennis R.B., Konstantinov A.A., Vos M.H. Interactions between heme d and heme b595 in quinol oxidase bd from Escherichia coli: a femtosecond photoselection study. Biochemistry, 2002, v.41, p.1654-1662.

 

4. Annotation to the work of Borisov Vitaliy Borisovich “Molecular mechanism of bd-type terminal oxidases functioning”

The work of Dr. V.B.Borisov is devoted to an important problem of biochemistry and molecular bioenergetics - investigation of a mechanism of energy transformation in bacteria on the molecular level. Of particular interest is a structure and a mechanism of function of a bd-type terminal oxidase.

As a terminal ubiquinol-oxidoreductase of a respiratory chain of microorganisms, cytochrome bd catalyzes sequential reduction of oxygen by 4 electrons to 2 molecules of water. Cytochrome bd shows no apparent homology to other known respiratory chain oxidases, such as cytochrome c oxidase, or bo3-type quinol oxidase. Furthermore, in contrast to other respiratory oxidases, the bd cytochrome complex does not contain copper and does not pump protons across the membrane.

A bd-type terminal oxidase is a key energy-producing respiratory enzyme both in harmless ^ Escherichia coli and in bacteria responsible for different infectious diseases such as dysentery, pneumonia and salmonellosis.

The enzyme consists of two subunits that carry three metal redox centers: low-spin heme b-558 and two high-spin hemes b-595 and d. Heme b-558 is probably the electron acceptor for quinol. When in the ferrous state, heme d anchors O2 forming a very stable oxycomplex; this heme is likely to be the site at which reduction of oxygen to water takes place. The role of heme b-595 remains to be not clear. It could transfer electron from heme b-558 to heme d or form a second oxygen reactive center or cooperate with heme d to form a ‘binuclear’ oxygen reducing center analogous to heme/copper center of other oxidases.

The purpose of this work was to study an arrangement and function of cytochrome bd oxygen-reducing center. We needed to know how many ligand-binding sites are per an enzyme molecule. In particular, it was necessary to establish, whether high-spin heme b-595 binds external ligands and whether this heme interacts with heme d during sequential reduction of molecular oxygen to water. We aimed at determination of a number of peroxide intermediates formed upon reaction of H2O2 with the enzyme. In the course of studies on interaction of cytochrome bd with exogenous ligands, femtosecond multicolor transient absorption spectroscopy, absorption and magnetic circular dichroism (MCD) spectroscopy, and stopped-flow measurements were used.

It was found that interaction of H2O2 with cytochrome bd most probably gave a single final product - oxoferryl form of heme d, analogous to intermediate “F” of heme-copper oxidases, whereas the apparent appearance of two distinct spectral intermediates described in the earlier works, could rather originate in the initial presence of two spectrally different forms of heme d (oxidized and oxygenated). MCD signals of cytochrome bd point out binding of CO, NO and cyanide to heme d, however they cannot reveal reaction of these ligands to a major part of high-spin heme b-595. At the same time, at high concentration, these ligands can react with low-spin heme b-558. The participation of cytochrome b-558 in reactions with ligands may complicate significantly interpretation of EPR and other spectroscopy data previously reported. Interaction of the two high-spin hemes in the oxygen reduction site of E.coli cytochrome bd was studied by femtosecond multicolor transient absorption spectroscopy. The previously unidentified Soret band of ferrous heme b-595 was determined to be centered around 440 nm by selective excitation of the fully reduced unliganded or CO-bound cytochrome bd in the a-band of heme b-595. The redox state of the b-type hemes strongly affects both the line shape and the kinetics of the absorption changes induced by photodissociation of CO from heme d. In the reduced enzyme, CO photodissociation from heme d perturbs the spectrum of ferrous cytochrome b-595 within a few ps, pointing to a direct interaction between hemes b-595 and d. Whereas in the reduced enzyme no heme d-CO geminate recombination is observed, in the mixed-valence CO-liganded complex with heme b-595 initially oxidized, a significant part of photodissociated CO does not leave the protein and recombines with heme d within a few hundred ps. This caging effect may indicate that ferrous heme b-595 provides a transient binding site for carbon monoxide within one of the routes by which the dissociated ligand leaves the protein. Substantial polarization effects, unprecedented for optical studies of heme proteins, were observed in the CO photodissociation spectra, implying interactions between heme d and heme b-595 on the picosecond time scale.

These results indicate physical proximity of the hemes d and b-595 and corroborate the possibility of a functional cooperation between the two hemes in the dioxygen-reducing center of cytochrome bd. A model of an arrangement and functioning of bd-type terminal oxidases is suggested.

 

5.
  1   2   3

Похожие:

Правила подачи заявок на участие в конкурсе iconКонкурс проводится в два этапа Первый этап. Время приёма заявок с 03 – 30. 03
Объявляет о начале приёма заявок на участие в региональном литературном конкурсе "Я познаю мир"
Правила подачи заявок на участие в конкурсе iconПравила общие положения Призы и награды Формат проведения конкурса...
«Гудвин» г. Шексна, ул. Труда д. 10 т ц. «Мегалит» состоится конкурс «Отборочный тур по Вологодской обл. Wcc 2012.»
Правила подачи заявок на участие в конкурсе iconИнструкция по заполнению заявок на участие в конкурсе (Форма 2) Приложение...
Приложение 4 к форме Предложение по срокам (Календарный план выполнения ниокр)
Правила подачи заявок на участие в конкурсе iconУсловия и правила Конкурса
Участие в Конкурсе подразумевает согласие с нижеприведенными Условиями и правилами. 
Правила подачи заявок на участие в конкурсе iconУсловия и правила Конкурса
Участие в Конкурсе подразумевает согласие с приведенными ниже Условиями и Правилами
Правила подачи заявок на участие в конкурсе iconУсловия и правила Конкурса
Участие в Конкурсе подразумевает согласие с приведенными ниже Условиями и Правилами
Правила подачи заявок на участие в конкурсе iconУсловия и правила Конкурса
Участие в Конкурсе подразумевает согласие с приведенными ниже Условиями и Правилами
Правила подачи заявок на участие в конкурсе icon2 Требования к до заявок в распределенных вс реального времени
Альтернативные способы обслуживания заявок в распределенных вс составляют до с относительными приоритетами (дооп) и обслуживание...
Правила подачи заявок на участие в конкурсе iconПоложение о проведении в 2012 г. Иркутского открытого конкурса социальной...
Положение) определяет задачи Иркутского открытого конкурса социальной профилактической рекламы (далее Конкурс), условия участия в...
Правила подачи заявок на участие в конкурсе icon1. Настоящий Порядок оформления заявок на предоставление специального...
Порядком предоставления мер социальной поддержки отдельных категорий граждан в Санкт-Петербурге по специальному транспортному обслуживанию,...
Вы можете разместить ссылку на наш сайт:
Школьные материалы


При копировании материала укажите ссылку © 2020
контакты
userdocs.ru
Главная страница